Veneno de serpiente - Snake venom

Vipera berus - Aparato de administración de veneno

El veneno de serpiente es una saliva altamente tóxica que contiene zootoxinas que facilita la inmovilización y digestión de las presas . Esto también proporciona defensa contra amenazas. El veneno de serpiente es inyectado por colmillos únicos durante una mordedura , mientras que algunas especies también pueden escupir veneno .

Las glándulas que secretan zootoxinas son una modificación de las glándulas salivales parótidas que se encuentran en otros vertebrados y generalmente están ubicadas a cada lado de la cabeza, debajo y detrás del ojo, y encerradas en una vaina muscular. El veneno se almacena en grandes glándulas llamadas alvéolos en las que se almacena antes de ser transportado por un conducto a la base de los colmillos canalizados o tubulares a través de los cuales es expulsado.

Venom contiene más de 20 compuestos diferentes, que son en su mayoría proteínas y polipéptidos . La compleja mezcla de proteínas, enzimas y varias otras sustancias con propiedades tóxicas y letales. El veneno sirve para inmovilizar a la presa. Las enzimas del veneno juegan un papel importante en la digestión de las presas, y otras sustancias son responsables de efectos biológicos importantes pero no letales. Algunas de las proteínas del veneno de serpiente tienen efectos muy específicos sobre diversas funciones biológicas, incluida la coagulación de la sangre, la regulación de la presión arterial y la transmisión de impulsos nerviosos o musculares. Estos venenos han sido estudiados y desarrollados para su uso como herramientas farmacológicas o de diagnóstico, e incluso fármacos.

Química

Las proteínas constituyen el 90-95% del peso del veneno y son responsables de casi todos sus efectos biológicos. Los cientos, incluso miles, de proteínas que se encuentran en el veneno incluyen toxinas, en particular neurotoxinas , así como proteínas no tóxicas (que también tienen propiedades farmacológicas) y muchas enzimas, especialmente hidrolíticas . Las enzimas ( peso molecular 13-150 KDa) constituyen el 80-90% de los venenos viperidos y el 25-70% de los venenos elapidos , incluidas las hidrolasas digestivas , la L-aminoácido oxidasa , las fosfolipasas , los procoagulantes similares a la trombina y los similares a la calicreína. serina proteasas y metaloproteinasas (hemorragias), que dañan el endotelio vascular . Las toxinas polipeptídicas (peso molecular 5-10 KDa) incluyen citotoxinas , cardiotoxinas y neurotoxinas postsinápticas (como α-bungarotoxina y α-cobratoxina ), que se unen a los receptores de acetilcolina en las uniones neuromusculares. Los compuestos de bajo peso molecular (hasta 1,5 KDa) incluyen metales, péptidos, lípidos, nucleósidos , carbohidratos, aminas y oligopéptidos , que inhiben la enzima convertidora de angiotensina (ECA) y potencian la bradicinina (BPP). La variación entre especies e intraespecies en la composición química del veneno es geográfica y ontogénica. Las fosfodiesterasas interfieren con el sistema cardíaco de la presa, principalmente para reducir la presión arterial . La fosfolipasa A2 causa hemólisis al lisar las membranas celulares de fosfolípidos de los glóbulos rojos . Las aminoácidos oxidasas y proteasas se utilizan para la digestión. La aminoácido oxidasa también desencadena otras enzimas y es responsable del color amarillo del veneno de algunas especies. La hialuronidasa aumenta la permeabilidad de los tejidos para acelerar la absorción de otras enzimas en los tejidos. Algunos venenos de serpiente llevan fasciculinas , como las mambas ( Dendroaspis ), que inhiben la colinesterasa para hacer que la presa pierda el control muscular.

Principales enzimas del veneno de serpiente
Escribe Nombre Origen
Oxidorreductasas lactato de deshidrogenasa Elapidae
L-aminoácido oxidasa Todas las especies
Catalasa Todas las especies
Transferasas Alanina aminotransferasa
Hidrolasas Fosfolipasa A2 Todas las especies
Lisofosfolipasa Elapidae, Viperidae
Acetilcolinesterasa Elapidae
Fosfatasa alcalina Bothrops atrox
Fosfatasa ácida Deinagkistrodon acutus
5'-nucleotidasa Todas las especies
Fosfodiesterasa Todas las especies
Desoxirribonucleasa Todas las especies
Ribonucleasa 1 Todas las especies
Trifosfatasa de adenosina Todas las especies
Amilasa Todas las especies
Hialuronidasa Todas las especies
NAD-nucleotidasa Todas las especies
Quininogenasa Viperidae
Activador del factor X Viperidae, Crotalinae
Heparinasa Crotalinae
α-fibrinogenasa Viperidae, Crotalinae
β-fibrinogenasa Viperidae, Crotalinae
α-β-fibrinogenasa Bitis gabonica
Enzima fibrinolítica Crotalinae
Activador de protrombina Crotalinae
Colagenasa Viperidae
Elastasa Viperidae
Lyases Glucosaminato amoniaco liasa

Las toxinas de las serpientes varían mucho en sus funciones. Las dos grandes clases de toxinas que se encuentran en los venenos de serpientes son las neurotoxinas (que se encuentran principalmente en los elápidos) y las hemotoxinas (que se encuentran principalmente en los viperidos). Sin embargo, ocurren excepciones: el veneno de la cobra escupidora de cuello negro ( Naja nigricollis ), un elápido, consiste principalmente en citotoxinas , mientras que el de la serpiente de cascabel de Mojave ( Crotalus scutulatus ), un viperido, es principalmente neurotóxico. Tanto los elápidos como los viperidos pueden portar muchos otros tipos de toxinas.

α-neurotoxinas α-Bungarotoxina , α-toxina, erabutoxina , cobratoxina
β-neurotoxinas ( PLA2 ) β-bungarotoxina , Notexin, ammodytoxin , crotoxina , taipoxin
κ-neurotoxinas Kappa-bungarotoxina
Dendrotoxinas ( Kunitz ) Dendrotoxina , toxinas I y K; posiblemente cadena B de b -bungarotoxina
Cardiotoxinas Naja nigricollis y-toxina, cardiotoxina III (también conocida como citotoxinas)
Myotoxinas Myotoxina -a, crotamina
Sarafotoxinas Sarafotoxinas a, byc
Hemorragias (metaloproteasa) Mucrolisina , Atrolisinas , Acutolisinas , etc.
Hemotoxinas (serina proteasa) Venombina A

Toxinas

Neurotoxinas

Estructura de una sinapsis química típica

El comienzo de un nuevo impulso neuronal es el siguiente:

  1. Un intercambio de iones (átomos cargados) a través de la membrana de la célula nerviosa envía una corriente despolarizante hacia el final de la célula nerviosa (término de la célula).
  2. Cuando la corriente despolarizante llega al término de la célula nerviosa, el neurotransmisor acetilcolina (ACh), que se mantiene en vesículas , se libera en el espacio entre los dos nervios (sinapsis). Se mueve a través de la sinapsis hacia los receptores postsinápticos.
  3. La ACh se une a los receptores y transfiere la señal a la célula diana y, después de poco tiempo, la acetilcolinesterasa la destruye.
Fasciculinas
Estas toxinas atacan a las neuronas colinérgicas (aquellas que utilizan ACh como transmisor) al destruir la acetilcolinesterasa (AChE). La ACh, por lo tanto, no se puede descomponer y permanece en el receptor. Esto causa tetania (contracción muscular involuntaria), que puede provocar la muerte. Las toxinas se han denominado fasciculinas ya que, después de la inyección en ratones , provocan fasciculaciones (contracciones musculares rápidas) graves, generalizadas y de larga duración (5-7 h ).
Ejemplo de serpiente: se encuentra principalmente en el veneno de mambas ( Dendroaspis spp.) Y algunas serpientes de cascabel ( Crotalus spp.)
Dendrotoxinas
Las dendrotoxinas inhiben las neurotransmisiones al bloquear el intercambio de iones positivos y negativos a través de la membrana neuronal que no conducen a ningún impulso nervioso, lo que paraliza los nervios.
Ejemplo de serpiente: mambas
α-neurotoxinas
Las alfa-neurotoxinas son un grupo grande; se han identificado y secuenciado más de 100 neurotoxinas postsinápticas. Las α-neurotoxinas atacan los receptores nicotínicos de acetilcolina de las neuronas colinérgicas. Imitan la forma de la molécula de acetilcolina y, por lo tanto, encajan en los receptores, donde bloquean el flujo de ACh, lo que produce una sensación de entumecimiento y parálisis.
Ejemplos de serpientes: cobra real ( Ophiophagus hannah ) (conocida como hannahtoxina que contiene α-neurotoxinas), serpientes marinas (Hydrophiinae) (conocida como erabutoxina), krait de muchas bandas ( Bungarus multicinctu s) (conocida como α-bungarotoxina ) y cobras ( Naja spp.) (Conocida como cobratoxina )

Citotoxinas

Membrana completamente funcional
Membrana destruida
Fosfolipasas
La fosfolipasa es una enzima que transforma la molécula de fosfolípido en un lisofosfolípido (jabón) → la nueva molécula atrae y une la grasa y rompe las membranas celulares. La fosfolipasa A2 es un tipo específico de fosfolipasas que se encuentra en el veneno de serpiente.
Ejemplo de serpiente: habu de Okinawa ( Trimeresurus flavoviridis )
Cardiotoxinas / Citotoxinas
Las cardiotoxinas son componentes que son específicamente tóxicos para el corazón. Se unen a sitios particulares de la superficie de las células musculares y provocan despolarización → la toxina previene la contracción muscular. Estas toxinas pueden hacer que el corazón lata irregularmente o deje de latir, provocando la muerte. Un ejemplo es la cardiotoxina III de tres dedos de la cobra china , un ejemplo de la familia corta de tres dedos ( InterPro :  IPR003572 ).
Ejemplo de serpiente: mambas y algunas especies de Naja
Hemotoxinas
Las hemotoxinas causan hemólisis, la destrucción de los glóbulos rojos (eritrocitos) o inducen la coagulación de la sangre (coagulación, por ejemplo, mucrocetina ). Una familia común de hemotoxinas incluye las metaloproteinasas de veneno de serpiente como la mucrolisina .
Ejemplos de serpientes: la mayoría de las víboras y muchas especies de cobra : la serpiente de cascabel tropical Crotalus durissus produce convulxina , un coagulante.

Myotoxinas

La estructura terciaria de la crotamina ( PDB : 1H5O )

Las miotoxinas son péptidos pequeños y básicos que se encuentran en la serpiente de cascabel y el lagarto (por ejemplo, el lagarto de cuentas mexicano ). venenos Se trata de un mecanismo no enzimático que conduce a una necrosis grave del músculo esquelético . Estos péptidos actúan muy rápidamente, provocando una parálisis instantánea para evitar que la presa se escape y, finalmente, muera debido a la parálisis diafragmática .

La primera miotoxina que se identificó y aisló fue la crotamina , descubierta en la década de 1950 por el científico brasileño José Moura Gonçalves del veneno de la serpiente de cascabel tropical sudamericana Crotalus durissus terrificus . Sus acciones biológicas, estructura molecular y gen responsable de su síntesis se dilucidaron en las dos últimas décadas.

Determinación de la toxicidad del veneno (LD 50 )

La toxicidad del veneno de serpiente se evalúa mediante una prueba toxicológica llamada dosis letal mediana , LD 50 , (abreviada como "dosis letal, 50%"), que determina la concentración de una toxina necesaria para matar a la mitad de los miembros de una población analizada. La potencia del veneno de serpiente salvaje varía considerablemente debido a diversas influencias, como el entorno biofísico , el estado fisiológico, las variables ecológicas , la variación genética ( adaptativa o incidental) y otros factores evolutivos moleculares y ecológicos. Esto es cierto incluso para los miembros de una especie. Esta variación es menor en poblaciones cautivas en entornos de laboratorio, aunque no puede eliminarse. Sin embargo, los estudios para determinar la potencia del veneno de serpiente deben diseñarse para minimizar la variabilidad.

Se han diseñado varias técnicas con este fin. Un enfoque es usar 0,1% de albúmina de suero bovino (también conocido como "fracción V" en proceso de Cohn ) como diluyente en la determinación de LD 50 valores. Da como resultado determinaciones de LD 50 más precisas y consistentes que el uso de solución salina al 0,1% como diluyente. Por ejemplo, la fracción V produce aproximadamente un 95% de albúmina purificada (veneno crudo seco). La solución salina como diluyente produce consistentemente resultados de LD 50 muy variables para casi todas las serpientes venenosas. Produce una variación impredecible en la pureza del precipitado (35-60%). La fracción V es estructuralmente estable porque tiene diecisiete enlaces disulfuro ; es único porque tiene la mayor solubilidad y el punto isoeléctrico más bajo de las principales proteínas plasmáticas. Esto lo convierte en la fracción final a precipitar de su solución. La albúmina de suero bovino se encuentra en la fracción V. La precipitación de la albúmina se realiza reduciendo el pH a 4,8, cercano al pH de las proteínas, y manteniendo la concentración de etanol al 40%, con una concentración de proteína del 1%. Por tanto, sólo el 1% del plasma original permanece en la quinta fracción.

Cuando el objetivo final del procesamiento de plasma es un componente de plasma purificado para inyección o transfusión , el componente de plasma debe ser muy puro. El primer método práctico a gran escala de fraccionamiento del plasma sanguíneo fue desarrollado por Edwin J. Cohn durante la Segunda Guerra Mundial . se conoce como el proceso de Cohn (o método de Cohn). Este proceso también se conoce como fraccionamiento de etanol en frío, ya que implica aumentar gradualmente la concentración de etanol en la solución a 5 ° C y 3 ° C. El proceso de Cohn aprovecha las diferencias en las propiedades de las proteínas plasmáticas, específicamente, la alta solubilidad y el bajo pI de la albúmina. A medida que aumenta la concentración de etanol en etapas de 0 a 40%, el pH desciende de neutro (pH ~ 7) a aproximadamente 4,8, que está cerca del pI de la albúmina. En cada etapa, las proteínas se precipitan de la solución y se eliminan. El precipitado final es albúmina purificada. Existen varias variaciones de este proceso, incluido un método adaptado por Nitschmann y Kistler que usa menos pasos y reemplaza la centrifugación y la congelación a granel con filtración y diafiltración. Algunos métodos más nuevos de purificación de albúmina agregan pasos de purificación adicionales al proceso de Cohn y sus variaciones. El procesamiento cromatográfico de albúmina surgió en la década de 1980, sin embargo, no se adoptó ampliamente hasta más tarde debido a la escasez de equipos de cromatografía a gran escala . Los métodos que incorporan cromatografía comienzan generalmente con plasma crio-empobrecido sometido a intercambio de tampón mediante diafiltración o cromatografía de intercambio de tampón, para preparar el plasma para los siguientes pasos de cromatografía de intercambio iónico . Después del intercambio iónico, se producen generalmente los pasos de purificación y el intercambio de tampón.

Sin embargo, los métodos cromatográficos comenzaron a adoptarse en la década de 1980. Los desarrollos continuaron entre el inicio del fraccionamiento de Cohn en 1946 y el surgimiento de la cromatografía , en 1983. En 1962, se creó el proceso de Kistler y Nistchmann como un derivado del proceso de Cohn. En la década de 1990 se crearon los procesos Zenalb y CSL Albumex, que incorporaron la cromatografía con variaciones. El enfoque general para usar la cromatografía para el fraccionamiento de plasma para la albúmina es: recuperación del sobrenadante I, deslipidación, cromatografía de intercambio aniónico, cromatografía de intercambio catiónico y cromatografía de filtración en gel. El material purificado recuperado se formula con combinaciones de octanoato de sodio y N-acetiltriptofanato de sodio y luego se somete a procedimientos de inactivación viral, incluida la pasteurización a 60 ° C. Esta es una alternativa más eficiente que el proceso de Cohn porque:

  • se necesitaba una automatización fluida y una planta relativamente económica,
  • Es más fácil esterilizar el equipo y mantener un buen entorno de fabricación.
  • Los procesos cromatográficos son menos dañinos para la proteína de albúmina.
  • se puede lograr un resultado final de albúmina más exitoso.

En comparación con el proceso de Cohn, la pureza de la albúmina aumentó desde aproximadamente el 95% hasta el 98% usando cromatografía, y el rendimiento aumentó desde aproximadamente el 65% hasta el 85%. Pequeños aumentos porcentuales marcan la diferencia con respecto a medidas sensibles como la pureza. El gran inconveniente tiene que ver con la economía. Aunque el método ofrecía eficacia, era difícil adquirir el equipo necesario. La maquinaria grande es necesaria y, durante mucho tiempo, la falta de disponibilidad de equipos limitó su uso generalizado.

Evolución

Artículo principal: Evolución del veneno de serpiente.

El veneno evolucionó solo una vez entre todos los Toxicofera hace unos 170 millones de años, y luego se diversificó en la enorme diversidad de veneno que se ve hoy. El veneno original de toxicoferan era un conjunto muy simple de proteínas que se ensamblaban en un par de glándulas. Posteriormente, este conjunto de proteínas evolucionó de forma independiente en los diversos linajes de toxicoferans, incluidos Serpentes , Anguimorpha e Iguania . Desde entonces, varios linajes de serpientes han perdido la capacidad de producir veneno, a menudo debido a un cambio en la dieta o un cambio en las tácticas depredadoras. Se cree que la evolución del veneno es responsable de la enorme expansión de las serpientes en todo el mundo.

El mecanismo de evolución en la mayoría de los casos ha sido la duplicación de genes en tejidos no relacionados con el veneno, seguida de la expresión de la nueva proteína en la glándula del veneno. Esto fue seguido por la selección natural de rasgos adaptativos siguiendo el modelo de nacimiento y muerte, donde la duplicación es seguida por la diversificación funcional, lo que resulta en la creación de proteínas relacionadas estructuralmente que tienen funciones ligeramente diferentes. El estudio de la evolución del veneno ha sido una alta prioridad para los científicos en términos de investigación científica, debido a la relevancia médica del veneno de serpiente, en términos de investigación sobre antiveneno y cáncer. Saber más sobre la composición del veneno y las formas en que potencialmente puede evolucionar es muy beneficioso. Se han estudiado de cerca tres factores principales que afectan la evolución del veneno: los depredadores de la serpiente que son resistentes al veneno de serpiente, las presas que están en una carrera armamentista evolutiva con las serpientes y las dietas específicas que afectan la evolución intraespecífica del veneno. Los venenos continúan evolucionando como toxinas específicas y se modifican para apuntar a una presa específica, y se encuentra que las toxinas varían según la dieta en algunas especies.

La rápida evolución del veneno también se puede explicar por la carrera armamentista entre las moléculas dirigidas al veneno en depredadores resistentes, como la zarigüeya , y el veneno de serpiente que se dirige a las moléculas. Los científicos realizaron experimentos con las zarigüeyas y encontraron que múltiples ensayos mostraron reemplazo de sustituciones silenciosas en el gen del factor von Willebrand ( vWf ) que codifica una proteína sanguínea hemostática dirigida al veneno. Se cree que estas sustituciones debilitan la conexión entre el vWf y un ligando tóxico del veneno de serpiente (botrocetina), que cambia la carga neta y la hidrofobicidad. Estos resultados son importantes para la evolución del veneno porque es la primera cita de evolución rápida en una molécula dirigida al veneno. Esto muestra que puede estar ocurriendo una carrera armamentista evolutiva en términos de propósitos defensivos. Las hipótesis alternativas sugieren que la evolución del veneno se debe a la adaptación trófica, mientras que estos científicos creen, en este caso, que la selección se produciría en los rasgos que ayudan a la supervivencia de las presas en términos de evolución del veneno en lugar del éxito de la depredación. Varios otros depredadores de la víbora de pozo (mangostas y erizos) muestran el mismo tipo de relación entre serpientes, lo que ayuda a respaldar la hipótesis de que el veneno tiene un papel defensivo muy fuerte junto con un papel trófico. Lo que a su vez apoya la idea de que la depredación de las serpientes puede ser la carrera armamentista que produce la evolución del veneno de las serpientes.

Algunas de las diversas adaptaciones producidas por este proceso incluyen veneno más tóxico para presas específicas en varios linajes, proteínas que pre-digieren presas, así como un método para rastrear presas después de una mordedura. Alguna vez se creyó que la presencia de enzimas digestivas en el veneno de serpiente era una adaptación para ayudar a la digestión. Sin embargo, los estudios de la serpiente de cascabel occidental ( Crotalus atrox ), una serpiente con un veneno altamente proteolítico , muestran que el veneno no tiene ningún impacto en el tiempo necesario para que los alimentos pasen por el intestino . Estas diversas adaptaciones del veneno también han llevado a un debate considerable sobre la definición de veneno y serpientes venenosas.

Inyección

Víboras

En las víboras , que tienen el aparato de liberación de veneno más desarrollado, la glándula del veneno es muy grande y está rodeada por el masetero o músculo temporal , que consta de dos bandas, la superior que surge detrás del ojo, la inferior que se extiende desde la glándula. a la mandíbula. Un conducto transporta el veneno desde la glándula hasta el colmillo. En víboras y elápidos, este surco está completamente cerrado, formando un tubo hipodérmico en forma de aguja. En otras especies, las ranuras no están cubiertas o solo parcialmente cubiertas. Desde la extremidad anterior de la glándula, el conducto pasa por debajo del ojo y por encima del hueso maxilar , hasta el orificio basal del colmillo del veneno, que está envuelto en un pliegue grueso de membrana mucosa . Por medio del hueso maxilar móvil articulado al hueso prefrontal y conectado con el hueso transversal, que es empujado hacia adelante por los músculos puestos en acción por la apertura de la boca, se erige el colmillo y se descarga el veneno a través del orificio distal. Cuando la serpiente muerde, las mandíbulas se cierran y los músculos que rodean la glándula se contraen, lo que hace que el veneno sea expulsado a través de los colmillos.

Elapids

En los elápidos proteroglifos , los colmillos son tubulares, pero son cortos y no poseen la movilidad que se ve en las víboras.

Colúbridos

Los colúbridos opistoglifos tienen dientes agrandados y acanalados situados en la extremidad posterior del maxilar , donde una pequeña porción posterior de la glándula labial o salival superior produce veneno.

Mecánica de morder

Víbora europea ( Vipera berus ), un colmillo con una pequeña mancha de veneno en el guante, el otro todavía en su lugar

Varios géneros, incluidas las serpientes coralinas asiáticas ( Calliophis ), los áspides excavadores ( Atractaspis ) y las víboras nocturnas ( Causus ), son notables por tener glándulas venenosas excepcionalmente largas, que se extienden a lo largo de cada lado del cuerpo, en algunos casos extendiéndose en sentido posterial hasta el corazón. En lugar de que los músculos de la región temporal sirvan para presionar el veneno hacia el conducto, esta acción la realizan los del costado del cuerpo.

Se observa una considerable variabilidad en el comportamiento de morder entre las serpientes. Cuando muerden, las serpientes viperidas a menudo atacan rápidamente, descargando veneno cuando los colmillos penetran en la piel y luego se liberan de inmediato. Alternativamente, como en el caso de una respuesta de alimentación, algunos viperidos (por ejemplo, Lachesis ) muerden y retienen. Un proteroglifo u opistoglifo puede cerrar sus mandíbulas y morder o masticar firmemente durante un tiempo considerable.

Las diferencias en la longitud de los colmillos entre las diversas serpientes venenosas se deben probablemente a la evolución de diferentes estrategias de ataque.

Mecánica de escupir

Las cobras escupidoras de los géneros Naja y Hemachatus , cuando están irritadas o amenazadas, pueden expulsar arroyos o un rocío de veneno a una distancia de 4 a 8 pies. Los colmillos de estas serpientes han sido modificados con el propósito de escupir; dentro de los colmillos, el canal hace una curva de 90 ° hacia la parte frontal inferior del colmillo. Los escupidores pueden escupir repetidamente y aún así dar una mordida fatal.

Escupir es solo una reacción defensiva. Las serpientes tienden a apuntar a los ojos de una amenaza percibida. Un golpe directo puede causar un shock temporal y ceguera a través de una inflamación severa de la córnea y la conjuntiva . Aunque por lo general no se producen síntomas graves si el veneno se elimina inmediatamente con abundante agua, la ceguera puede volverse permanente si no se trata. El contacto breve con la piel no es inmediatamente peligroso, pero las heridas abiertas pueden ser vectores de envenenamiento.

Efectos fisiológicos

Los cuatro tipos distintos de veneno actúan sobre el cuerpo de manera diferente:

  • El veneno proteolítico desmantela el entorno molecular, incluso en el lugar de la picadura.
  • El veneno hemotóxico actúa sobre el sistema cardiovascular, incluidos el corazón y la sangre.
  • El veneno neurotóxico actúa sobre el sistema nervioso, incluido el cerebro.
  • El veneno citotóxico tiene una acción localizada en el sitio de la picadura.

Serpientes proteroglifas

El efecto del veneno de proteroglyphous serpientes ( serpientes de mar , kraits , mambas , serpientes negras , serpientes tigre , y víboras de la muerte ) es principalmente en el sistema nervioso , respiratorio parálisis se produce rápidamente por lo que el veneno en contacto con el mecanismo nervioso central que controla la respiración; el dolor y la hinchazón local que siguen a una mordedura no suelen ser graves. La mordedura de todos los elápidos proteroglifos, incluso de los más pequeños y suaves, como las serpientes coralinas , es, hasta donde se sabe, mortal para los humanos. Sin embargo, quedan algunos elápidos levemente venenosos, como las serpientes encapuchadas ( Parasuta ), bandy-bandies ( Vermicella ), etc.

Víboras

El veneno de víbora ( víbora de Russell , víboras de escamas de sierra , matorrales y serpientes de cascabel ) actúa más sobre el sistema vascular, provocando la coagulación de la sangre y la coagulación de las arterias pulmonares; su acción sobre el sistema nervioso no es grande, no parece detectarse ningún grupo individual de células nerviosas y el efecto sobre la respiración no es tan directo; la influencia sobre la circulación explica la gran depresión, que es un síntoma del envenenamiento por viperina. El dolor de la herida es severo y es seguido rápidamente por hinchazón y decoloración. Los síntomas producidos por la picadura de las víboras europeas son así descritos por Martin y Lamb:

La mordedura es seguida inmediatamente por el dolor local de carácter ardiente; la extremidad pronto se hincha y se decolora, y en una a tres horas aparece una gran postración, acompañada de vómitos y, a menudo , diarrea . Es habitual la transpiración fría y húmeda. El pulso se vuelve extremadamente débil y se pueden observar ligeras disnea e inquietud. En casos severos, que ocurren principalmente en niños, el pulso puede volverse imperceptible y las extremidades frías; el paciente puede entrar en coma . En de doce a veinticuatro horas estos severos síntomas constitucionales suelen desaparecer; pero mientras tanto, la hinchazón y la decoloración se han extendido enormemente. La extremidad se vuelve flemonosa y ocasionalmente supura. En unos pocos días, la recuperación suele ocurrir de forma algo repentina, pero la muerte puede resultar de la depresión severa o de los efectos secundarios de la supuración . Que los casos de muerte, tanto en adultos como en niños, no son infrecuentes en algunas partes del continente se menciona en el último capítulo de esta Introducción.

Los Viperidae difieren mucho entre ellos en la toxicidad de sus venenos. Algunas, como la víbora de Russell ( Daboia russelli ) y la víbora de escamas de sierra ( E. carinatus ); las serpientes cascabel americanas ( Crotalus spp.), bushmasters ( Lachesis spp.) y puntas de lanza ( Bothrops spp.); y las víboras africanas ( Bitis spp.), las víboras nocturnas ( Causus spp.) y las víboras cornudas ( Cerastes spp.) causan resultados fatales a menos que se aplique rápidamente un remedio. La picadura de las víboras europeas más grandes puede ser muy peligrosa y seguida de resultados fatales, especialmente en los niños, al menos en las partes más cálidas del continente; mientras que la pequeña víbora de pradera ( Vipera ursinii ), que casi nunca muerde a menos que se la manipule con brusquedad, no parece poseer un veneno muy virulento, y aunque es muy común en algunas partes de Austria y Hungría , no se sabe que haya causado una accidente grave.

Colúbridos opistoglifos

Los biólogos sabían desde hacía mucho tiempo que algunas serpientes tenían colmillos traseros, mecanismos de inyección de veneno "inferiores" que podían inmovilizar a sus presas; aunque se registraron algunas muertes, hasta 1957, la posibilidad de que tales serpientes fueran mortales para los humanos parecía como mucho remota. La muerte de dos prominentes herpetólogos, Robert Mertens y Karl Schmidt , por mordeduras de colúbridos africanos, cambió esa evaluación, y los eventos recientes revelan que varias otras especies de serpientes de colmillos traseros tienen venenos que son potencialmente letales para los grandes vertebrados.

Los venenos de Boomslang ( Dispholidus typus ) y culebra ramita ( Thelotornis spp.) Son tóxicos para las células sanguíneas y diluyen la sangre (hemotóxico, hemorrágico). Los primeros síntomas incluyen dolores de cabeza, náuseas, diarrea, letargo, desorientación mental, hematomas y sangrado en el sitio y en todas las aberturas del cuerpo. La exanguinación es la principal causa de muerte por tal mordedura.

El veneno del boomslang es la más potente de todas las serpientes de colmillos traseros del mundo según el LD 50 . Aunque su veneno puede ser más potente que el de algunas víboras y elápidos, causa menos muertes debido a varios factores (por ejemplo, la efectividad de los colmillos no es alta en comparación con muchas otras serpientes, la dosis de veneno administrada es baja y los boomslangs son generalmente menores). agresivo en comparación con otras serpientes venenosas como cobras y mambas). Los síntomas de una mordedura de estas serpientes incluyen náuseas y hemorragia interna, y uno podría morir por una hemorragia cerebral y un colapso respiratorio .

Serpientes aglyphous

Los experimentos realizados con la secreción de la glándula parótida de Rhabdophis y Zamenis han demostrado que incluso las serpientes aglyfas no están completamente desprovistas de veneno, y apuntan a la conclusión de que la diferencia fisiológica entre las llamadas serpientes venenosas e inofensivas es solo de grado, justamente. ya que existen varios pasos en la transformación de una glándula parótida ordinaria en una glándula venenosa o de un diente sólido en un colmillo tubular o estriado.

Uso de veneno de serpiente para tratar enfermedades.

Dado que el veneno de serpiente contiene muchos ingredientes biológicamente activos, algunos pueden ser útiles para tratar enfermedades.

Por ejemplo, se ha descubierto que las fosfolipasas de tipo A2 (PLA2) de las víboras tunecinas Cerastes cerastes y Macrovipera lebetina tienen actividad antitumoral. También se ha informado de actividad anticancerígena para otros compuestos en el veneno de serpiente. Los PLA2 hidrolizan los fosfolípidos, por lo que podrían actuar sobre las superficies de las células bacterianas, proporcionando nuevas actividades antimicrobianas (antibióticas).

La actividad analgésica ( analgésica ) de muchas proteínas del veneno de serpiente se conoce desde hace mucho tiempo. El principal desafío, sin embargo, es cómo entregar proteínas a las células nerviosas: las proteínas generalmente no se pueden aplicar como píldoras.

Inmunidad

Entre serpientes

La cuestión de si las serpientes individuales son inmunes a su propio veneno aún no se ha resuelto definitivamente, aunque se conoce un ejemplo de una cobra que se autoenveneció, lo que resultó en un gran absceso que requirió intervención quirúrgica, pero que no mostró ninguno de los otros efectos que habrían tenido. demostró ser rápidamente letal en especies de presa o en humanos. Además, ciertas especies inofensivas, como la serpiente rey común de América del Norte ( Lampropeltis getula ) y la mussurana de América Central y del Sur ( Clelia spp.), Son resistentes al veneno de las crotalinas , que frecuentan los mismos distritos, y que pueden dominar y alimentarse. La culebra gallina ( Spilotes pullatus ) es enemiga del fer-de-lance ( Bothrops caribbaeus ) en Santa Lucía, y en sus encuentros, la culebra gallina es invariablemente la vencedora. Experimentos repetidos han demostrado que la culebra europea ( Natrix natrix ) no se ve afectada por la mordedura de la víbora europea ( Vipera berus ) y el áspid europeo ( Vipera aspis ), debido a la presencia, en la sangre de la serpiente inofensiva. , de principios tóxicos secretados por las glándulas parótidas y labiales, y análogos a los del veneno de estas víboras. Varias especies de serpientes rata de América del Norte, así como serpientes rey, han demostrado ser inmunes o altamente resistentes al veneno de las especies de serpientes de cascabel. Se dice que la cobra real, que se alimenta de cobras, es inmune a su veneno.

Entre otros animales

Se sabe que el erizo (Erinaceidae), la mangosta (Herpestidae), el tejón de miel ( Mellivora capensis ), la zarigüeya y algunas otras aves que se alimentan de serpientes son inmunes a una dosis de veneno de serpiente. Recientemente, se descubrió que el tejón de miel y el cerdo doméstico evolucionaron de manera convergente con reemplazos de aminoácidos en su receptor nicotínico de acetilcolina, que se sabe que confieren resistencia a las alfa-neurotoxinas en los erizos. Aún no se sabe si el cerdo puede considerarse inmune, aunque los primeros estudios muestran una resistencia endógena en cerdos probados contra neurotoxinas. Aunque la capa de grasa subcutánea del cerdo puede protegerlo contra el veneno de serpiente, la mayoría de los venenos pasan fácilmente a través de las capas de grasa vascular, por lo que es poco probable que contribuya a su capacidad para resistir los venenos. El lirón de jardín ( Eliomys quercinus ) se ha agregado recientemente a la lista de animales refractarios al veneno de víbora. Algunas poblaciones de ardilla de tierra de California ( Otospermophilus beecheyi ) son al menos parcialmente inmunes al veneno de la serpiente de cascabel en la edad adulta.

Entre humanos

La adquisición de inmunidad humana contra el veneno de serpiente es antigua (alrededor del 60 d.C., tribu Psylli ). La investigación sobre el desarrollo de vacunas que conducirán a la inmunidad está en curso. Bill Haast , propietario y director del Miami Serpentarium, se inyectó veneno de serpiente durante la mayor parte de su vida adulta, en un esfuerzo por desarrollar una inmunidad a una amplia gama de serpientes venenosas, en una práctica conocida como mitridatismo . Haast vivió hasta los 100 años y sobrevivió a 172 mordeduras de serpientes. Donó su sangre para ser utilizada en el tratamiento de víctimas de mordeduras de serpiente cuando no se disponía de un antiveneno adecuado. Se recuperaron más de 20 personas así tratadas. El investigador aficionado Tim Friede también permite que serpientes venenosas lo muerdan con la esperanza de que se desarrolle una vacuna contra el veneno de serpiente, y ha sobrevivido a más de 160 picaduras de diferentes especies hasta enero de 2016.

Tratamientos tradicionales

Para conocer los enfoques que han demostrado su eficacia en la medicina moderna, consulte Tratamiento de mordeduras de serpiente .

La Organización Mundial de la Salud estima que el 80% de la población mundial depende de la medicina tradicional para sus necesidades de atención primaria de salud. Los métodos de los tratamientos tradicionales de las mordeduras de serpientes, aunque de eficacia cuestionable y quizás incluso dañinos, son sin embargo relevantes.

Las plantas que se usan para tratar las mordeduras de serpientes en Trinidad y Tobago se elaboran en tinturas con alcohol o aceite de oliva y se guardan en frascos de ron llamados botellas de serpientes, que contienen varias plantas y / o insectos diferentes. Las plantas utilizadas incluyen la enredadera llamada escalera de mono ( Bauhinia cumanensis o Bauhinia excisa , Fabaceae), que se machaca y se pone en la picadura. Alternativamente, se hace una tintura con un trozo de vid y se guarda en una botella de serpiente. Otras plantas utilizadas incluyen raíz de estera ( Aristolochia rugosa ), uña de gato ( Pithecellobim unguis-cati ), tabaco ( Nicotiana tabacum ), arbusto de serpiente ( Barleria lupulina ), semilla de obie ( Cola nitida ) y raíz de gri gri silvestre ( Acrocomia aculeata ). Algunas botellas de serpientes también contienen orugas ( Battus polydamas , Papilionidae) que comen hojas de árboles ( Aristolochia trilobata ). Los medicamentos de emergencia para serpientes se obtienen masticando un trozo de tres pulgadas de la raíz de bois canôt ( Cecropia peltata ) y administrando esta solución de raíz masticada al sujeto mordido (generalmente un perro de caza). Esta es una planta nativa común de América Latina y el Caribe, lo que la hace apropiada como remedio de emergencia. Otra planta autóctona utilizada es el mardi gras ( Renealmia alpinia ) (bayas), que se trituran junto con el jugo de caña silvestre ( Costus scaber ) y se dan al mordido. Las soluciones rápidas han incluido la aplicación de tabaco masticado de cigarrillos, puros o pipas. En el pasado, se pensaba que era útil hacer cortes alrededor del pinchazo o succionar el veneno, pero ahora se desaconseja enfáticamente este tratamiento, debido al riesgo de autoenvenenamiento a través de cortes con cuchillo o cortes en la boca (ventosas por mordedura de serpiente se pueden usar kits, pero la succión rara vez proporciona un beneficio medible).

Sueroterapia

La seroterapia con antiveneno es un tratamiento común actual y se describió en 1913. Tanto la inmunidad adaptativa como la seroterapia son específicas del tipo de serpiente; el veneno con idéntica acción fisiológica no neutraliza de forma cruzada. Boulenger 1913 describe los siguientes casos:

Un europeo en Australia que se había vuelto inmune al veneno de la mortal serpiente tigre australiana ( Notechis scutatus ), manipulando estas serpientes con impunidad, y tenía la impresión de que su inmunidad se extendía también a otras especies, cuando era mordido por una cabeza de cobre de las tierras bajas ( Austrelaps superbus ), un elapino aliado, murió al día siguiente.

En la India , se ha descubierto que el suero preparado con el veneno de la cobra monóculo Naja kaouthia no tiene efecto sobre el veneno de dos especies de kraits ( Bungarus ), la víbora de Russell ( Daboia russelli ), la víbora de escamas de sierra ( Echis carinatus ) y Víbora de pozo del Papa ( Trimeresurus popeiorum ). El suero de víbora de Russell no tiene efecto sobre los venenos de colubrina o los de Echis y Trimeresurus .

En Brasil , el suero preparado con veneno de puntas de lanza ( Bothrops spp.) No actúa sobre el veneno de cascabel ( Crotalus spp.).

El tratamiento con antiveneno para mordeduras de serpiente debe coincidir con el tipo de envenenamiento que ha ocurrido. En las Américas, se encuentran disponibles antivenenos polivalentes que son efectivos contra las picaduras de la mayoría de las víboras de pozo. Crofab es el antiveneno desarrollado para tratar la picadura de víboras norteamericanas. Estos no son efectivos contra el envenenamiento por serpientes de coral , que requiere un antiveneno específico para su veneno neurotóxico. La situación es aún más compleja en países como India, con su rica mezcla de víboras (Viperidae) y cobras y kraits altamente neurotóxicos de Elapidae.

Notas

Ver también

Referencias

Otras lecturas

enlaces externos