Factor de von Willebrand dominio tipo A - Von Willebrand factor type A domain
| Factor de von Willebrand dominio tipo A | |||||||||||
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 Estructura del dominio I de la integrina CD11a / CD18 (LFA-1, alfa L beta 2).
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| Símbolo | SVA | ||||||||||
| Pfam | PF00092 | ||||||||||
| Clan pfam | CL0128 | ||||||||||
| InterPro | IPR002035 | ||||||||||
| SCOP2 | 1lfa / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd00198 | ||||||||||
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El dominio del factor de von Willebrand tipo A (vWA) es un dominio de proteína que lleva el nombre de su aparición en el factor de von Willebrand (vWF), una gran glicoproteína multimérica que se encuentra en el plasma sanguíneo. Las formas mutantes de vWF están implicadas en la etiología de los trastornos hemorrágicos. Este dominio de tipo A es el prototipo de una superfamilia de proteínas ( InterPro : IPR036465 ; ver también clan Pfam).
El dominio vWA se encuentra en varias proteínas plasmáticas: factores del complemento B, C2, CR3 y CR4; las integrinas (dominios I); colágeno de tipos VI, VII, XII y XIV; y otras proteínas extracelulares. Aunque la mayoría de las proteínas que contienen vWA son extracelulares, las más antiguas presentes en todos los eucariotas son todas proteínas intracelulares involucradas en funciones como la transcripción, reparación del ADN, transporte ribosómico y de membrana y el proteasoma . Una característica común parece ser la participación en complejos multiproteicos. Las proteínas que incorporan dominios vWA participan en numerosos eventos biológicos (por ejemplo, adhesión celular, migración, orientación, formación de patrones y transducción de señales), lo que implica la interacción con una gran variedad de ligandos. Varias enfermedades humanas surgen de mutaciones en dominios vWA.
La predicción de la estructura secundaria a partir de 75 secuencias de vWA alineadas ha revelado una secuencia en gran parte alterna de hélices alfa y hebras beta. Se utilizaron algoritmos de reconocimiento de pliegues para puntuar la compatibilidad de secuencias con una biblioteca de estructuras conocidas: se predijo que el pliegue del dominio vWA sería una hoja beta doblemente enrollada, abierta y retorcida flanqueada por hélices alfa . Se han determinado estructuras 3D para los dominios I de las integrinas CD11b (con magnesio unido) y CD11a (con manganeso unido). El dominio adopta un pliegue clásico de Rossmann alfa / beta y contiene un sitio de coordinación de iones metálicos inusual en su superficie. Se ha sugerido que este sitio representa un sitio de adhesión dependiente de iones metálicos general (MIDAS) para la unión de ligandos de proteínas. Los residuos que constituyen el motivo MIDAS en los dominios I de CD11b y CD11a están completamente conservados, pero la forma en que se coordina el ion metálico difiere ligeramente.
Proteínas humanas que contienen este dominio
ANTXR1 ; ANTXR2 ; BF ; C2 ; CACHD1 ; CACNA2D1 ; CACNA2D2 ; CACNA2D3 ; CACNA2D4 ; CFB ; CLCA1 ; CLCA2 ; CLCA4 ; COCH ; COL12A1 ; COL14A1 ; COL20A1 ; COL21A1 ; COL22A1 ; COL28 ; COL6A1 ; COL6A2 ; COL6A3 ; COL7A1 ; COLA1L ; CaCC1 ; ITGA1 ; ITGA10 ; ITGA11 ; ITGA2 ; ITGAD ; ITGAE ; ITGAL ; ITGAM ; ITGAX ; ITIH1 ; ITIH2 ; ITIH3 ; ITIH4 ; ITIH5 ; ITIH5L ; LOC285929 ; LOC340267 ; LOC389462 ; LOH11CR2A ; MATN1 ; MATN2 ; MATN3 ; MATN4 ; PARP4 ; SVEP1（SEL-OB）; VIT ; VWA1 ; VWA2 ; VWF ; hCLCA1 ; hCLCA2 ; CMG2 ;
Referencias
- Bork, P; Rohde, K (1991). "¿Más dominios de factor von Willebrand tipo a? Secuencia de similitudes con la proteína anónima relacionada con la trombospondina de la malaria, el canal de calcio sensible a la dihidropiridina y el inhibidor de la inter-alfa-tripsina" . La revista bioquímica . 279 (3): 908–10. doi : 10.1042 / bj2790908 . PMC 1151534 . PMID 1659389 .
enlaces externos
- Motivo lineal eucariota clase de motivo de recurso LIG_IBS_1