Familia de proteínas de la membrana externa relacionada con la virulencia - Virulence-related outer membrane protein family
| OMP relacionada con la virulencia | |||||||||||
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| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | Ail_Lom | ||||||||||
| Pfam | PF06316 | ||||||||||
| InterPro | IPR000758 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00582 | ||||||||||
| SCOP2 | 1qj9 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| Superfamilia OPM | 26 | ||||||||||
| Proteína OPM | 1qj8 | ||||||||||
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Las proteínas de la membrana externa relacionadas con la virulencia se expresan en la membrana externa de las bacterias gramnegativas y son esenciales para la supervivencia bacteriana dentro de los macrófagos y para la invasión de células eucariotas.
Esta familia consta de varias proteínas bacterianas y de fagos similares a Ail / Lom. La proteína Yersinia enterocolitica Ail es un factor de virulencia conocido. Se predice que las proteínas de esta familia constan de ocho láminas beta transmembrana y cuatro bucles expuestos a la superficie celular . Se cree que Ail promueve directamente la invasión y el bucle 2 contiene un sitio activo, quizás un dominio de unión al receptor. La proteína del fago Lom se expresa durante la lisogenia y codifica proteínas de la envoltura de la célula huésped. Lom se encuentra en la membrana externa bacteriana y es homóloga a las proteínas de virulencia de otros dos géneros de enterobacterias . Se ha sugerido que la lisogenia generalmente puede tener un papel en la supervivencia bacteriana en huéspedes animales y quizás en la patogénesis .
Las proteínas de la superficie externa de Borrelia burgdorferi (responsable de la enfermedad de Lyme ) desempeñan un papel en la persistencia dentro de las garrapatas (OspA, OspB, OspD), la transmisión del huésped mamífero (OspC, BBA64), la adhesión de la célula huésped (OspF, BBK32, DbpA, DbpB) y en la evasión del sistema inmunológico del huésped (VlsE). OspC activa el sistema inmunológico innato a través de la señalización a través de los receptores TLR1 , TLR2 y TLR6 .
Ejemplos de
Los miembros de este grupo incluyen:
- PagC, requerido por Salmonella typhimurium para la supervivencia en macrófagos y para la virulencia en ratones
- Proteína de la membrana externa Rck del plásmido de virulencia de S. typhimurium y S. enteritidis
- Ail, un producto del cromosoma de Yersinia enterocolitica capaz de mediar la adherencia bacteriana y la invasión de líneas de células epiteliales.
- OmpX de Escherichia coli que promueve la adhesión y la entrada en células de mamíferos. También tiene un papel en la resistencia contra el ataque del sistema del complemento humano.
- a Proteína de la membrana externa del bacteriófago lambda , Lom
- OspA / B son lipoproteínas de Borrelia burgdorferi . OspA y OspB comparten un 53% de identidad de aminoácidos y probablemente tienen una estructura de proteína de lámina β "independiente" antiparalela similar asociada con la superficie de la membrana externa a través de un residuo de cisteína terminal NH2 lipidado. OspA
- OspC es una importante lipoproteína de superficie producida por Borrelia burgdorferi cuando se alimentan las garrapatas infectadas . La OspC es necesaria para la invasión de las glándulas salivales por garrapatas. B. burgdorferi deficiente en OspC tiene una capacidad notablemente reducida (aproximadamente 800 veces menos que las espiroquetas de control, que expresan OspC) para la transmisión exitosa a ratones. Su síntesis disminuye después de la transmisión a un hospedador mamífero. Esta proteína desaparece de la superficie bacteriana alrededor de 2 semanas después de la infección.
Estructura
La estructura cristalina de OmpX de E. coli revela que OmpX consiste en un barril beta antiparalelo del vecino del todo de ocho hebras . La estructura muestra dos fajas de residuos de aminoácidos aromáticos y una cinta de residuos apolares que se adhieren al interior de la membrana. El núcleo del barril consiste en una extensa red de enlaces de hidrógeno de residuos altamente conservados. Por tanto, OmpX se asemeja a una micela inversa . La estructura de OmpX muestra que la parte de la proteína que atraviesa la membrana está mucho mejor conservada que los bucles extracelulares. Además, estos bucles forman una hoja beta que sobresale, cuyo borde presumiblemente se une a proteínas externas. Se sugiere que este tipo de unión promueve la adhesión e invasión celular y ayuda a defenderse del sistema del complemento. Aunque OmpX tiene la misma topología de hoja beta que la proteína A (OmpA) de membrana externa estructuralmente relacionada InterPro : IPR000498 , sus cilindros difieren con respecto a los números de cizallamiento y las redes internas de enlaces de hidrógeno.
OspA de Borrelia burgdorferi es una proteína de la superficie externa inusual, tiene dos dominios globulares que están conectados con una capa β-shee t de una sola capa . Esta proteína es muy soluble, contiene una gran cantidad de residuos de Lys y Glu . Estos residuos de alta entropía pueden desfavorecer el empaquetamiento cristalino.
Referencias
Otras lecturas
- Miller VL, Beer KB, Heusipp G, Young BM, Wachtel MR (septiembre de 2001). "Identificación de regiones de Ail necesarias para los fenotipos de invasión y resistencia sérica" . Mol. Microbiol . 41 (5): 1053–62. doi : 10.1046 / j.1365-2958.2001.02575.x . PMID 11555286 . S2CID 5608645 .
- Barondess JJ, Beckwith J (agosto de 1990). "Un determinante de virulencia bacteriana codificado por lambda colifago lisogénico". Naturaleza . 346 (6287): 871–4. Código Bibliográfico : 1990Natur.346..871B . doi : 10.1038 / 346871a0 . PMID 2144037 .