Hormona peptídica vegetal - Plant peptide hormone
La señalización de péptidos juega un papel importante en varios aspectos del crecimiento y desarrollo de las plantas y se han identificado receptores específicos para varios péptidos como receptores quinasas localizados en la membrana, la familia más grande de moléculas similares a receptores en las plantas. Los péptidos señalizadores incluyen miembros de las siguientes familias de proteínas.
- Systemin : es un pequeño polipéptido que funciona como una señal de larga distancia para activar las defensas químicas contra los herbívoros. Fue la primera hormona vegetal que se demostró que es un péptido . Systemin induce la producción de compuestos proteicos de defensa llamados inhibidores de proteasa . Systemin se identificó por primera vez en hojas de tomate . Se descubrió que es un péptido de 18 aminoácidos procesado a partir del extremo C de un precursor de 200 aminoácidos, que se llama prosistemina.
- Familia de péptidos relacionados con CLV3 / ESR ('CLE'): CLV3 codifica un pequeño péptido secretado que funciona como un ligando de corto alcance para el receptor CLV1 unido a la membrana como quinasa que junto con CLV2 (una proteína similar a un receptor) funcionan para mantener el tallo homeostasis celular en Arabidopsis disparar meristemas apicales. Aunque la proteína de la región circundante del embrión de maíz (ESR). y CLV3 son muy diferentes, ambos son miembros de la familia de péptidos CLE dado que comparten una secuencia corta de 14 aminoácidos conservada en la región carboxi terminal. Hasta la fecha, se han identificado más de 150 péptidos de señalización CLE. Esta región bioactiva procesada proteolíticamente es importante tanto para promover como para inhibir la diferenciación celular en los meristemos apicales y cambiales. Recientemente se descubrió que CLE25 puede actuar como una señal de larga distancia para comunicar el estrés hídrico de las raíces a las hojas.
- ENOD40 - es un gen de nodulina temprano, por lo tanto ENOD, que supuestamente codifica dos péptidos pequeños, uno de 12 y el otro de 18 residuos de aminoácidos. Existe controversia sobre si el ARNm o los propios péptidos son responsables de la bioactividad. Se ha demostrado que ambos péptidos "in vivo" se unen a la subunidad de 93 kDa de la sacarosa sintasa, un componente esencial en el metabolismo de la sacarosa. La degradación de la sacarosa es un paso clave en la fijación de nitrógeno y es un requisito previo para el desarrollo normal de nódulos.
- Fitosulfokina (PSK): se identificó por primera vez como un "factor condicionante" en cultivos de células de espárragos y zanahorias. El péptido bioactivo de cinco aminoácidos (PSK) se procesa proteolíticamente a partir de un péptido secretado precursor de ~ 80 aminoácidos. Se ha demostrado que la PSK promueve la proliferación celular y la transdiferenciación. Se ha demostrado que la PSK se une a un receptor de LRR como quinasa (PSKR) unido a la membrana.
- POLARIS (PLS): el péptido PLS tiene una longitud prevista de 36 aminoácidos, sin embargo, no posee señal de secreción, lo que sugiere que funciona dentro del citoplasma. El péptido PLS en sí mismo aún no se ha aislado bioquímicamente, sin embargo, los mutantes con pérdida de función son hipersensibles a la citoquinina con una capacidad de respuesta reducida a la auxina. Desde el punto de vista del desarrollo, participa en la vascularización, la expansión celular longitudinal y el aumento de la expansión radial.
- Factor de alcalinización rápida (RALF): es un péptido de 49 aminoácidos que se identificó mientras se purificaba la sistemina de las hojas de tabaco, causa una alcalinización media rápida y no activa las respuestas de defensa como la sistemina. El ADNc del precursor de RALF de tomate codifica un polipéptido de 115 aminoácidos que contiene una secuencia señal amino terminal con el péptido RALF bioactivo codificado en el extremo carboxi terminal. No se sabe cómo se produce el péptido RALF maduro a partir de su precursor, pero un motivo de aminoácido dibásico (típico de los sitios de reconocimiento de las enzimas de procesamiento en levaduras y animales) se encuentra dos residuos aguas arriba del extremo amino terminal del RALF maduro. Se ha identificado que RALF se une a un potencial complejo de receptores unidos a la membrana que contiene proteínas de 25 kDa y 120 kDa de tamaño.
- SCR / SP11 : son pequeños péptidos polimórficos producidos por las células tapetales de las anteras y están involucrados en la autoincompatibilidad de las especies de Brassica . Este polipéptido secretado tiene entre 78 y 80 residuos de aminoácidos de longitud. A diferencia de otras hormonas peptídicas, no se produce ningún procesamiento posterior a la traducción, excepto para la eliminación del péptido señal N-terminal. SCR / SP11, al igual que otras hormonas peptídicas pequeñas, se une a un receptor de LRR unido a la membrana como la quinasa (SRK).
- ROTUNDIFOLIA4 / DEVIL1 ( ROT4 / DVL1 ): ROT4 y DVL1 son péptidos de 53 y 51 aminoácidos respectivamente, que tienen un alto grado de homología de secuencia. Son dos miembros de la familia de péptidos de 23 miembros. ROT4 y DVL1 participan en la regulación de la proliferación de células polares en el eje longitudinal de los órganos.
- Inflorescencia deficiente en abscisión (IDA): una familia de péptidos secretados identificados como implicados en la abscisión de pétalos. Los péptidos tienen 77 aminoácidos de longitud y poseen una señal de secreciones aminoterminales. Al igual que la familia de péptidos CLE, estas proteínas tienen un dominio carboxi-terminal conservado que está bordeado por residuos básicos potencialmente escindibles. Estas proteínas son secretadas por células en la zona de abscisión floral. Los estudios sugieren que es probable que el LRR-RLK asociado a la membrana HAESA sea el receptor de este péptido, ya que también se expresa en la zona de abscisión del órgano floral.