En el virus del papiloma humano (VPH), dos proteínas tardías participan en la formación de la cápside : una proteína principal (L1) y una proteína secundaria (L2), en una proporción aproximada del 95: 5%. L1 forma una unidad de ensamblaje pentamérica de la capa viral de una manera que se parece mucho a la VP1 de los poliomavirus . El enlace disulfuro intermolecular mantiene unidas las proteínas de la cápside L1 . Las proteínas de la cápside L1 pueden unirse a través de su señal de localización nuclear (NLS) a las carioferinas Kapbeta (2) y Kapbeta (3) e inhibir las vías de importación nuclear Kapbeta (2) y Kapbeta (3) durante la fase productiva del ciclo de vida viral . Los bucles de superficie en los pentámeros L1 contienen sitios de variación de secuencia entre tipos de VPH. Las proteínas de la cápside menor L2 ingresan al núcleo dos veces durante la infección: en la fase inicial después del desensamblaje del virión y en la fase productiva cuando se ensambla en viriones replicados junto con las proteínas de la cápside principal L1. Las proteínas L2 contienen dos señales de localización nuclear (NLS), una en el N-terminal (nNLS) y la otra en el C-terminal (cNLS). L2 usa sus NLS para interactuar con una red de carioferinas con el fin de ingresar al núcleo a través de varias vías de importación. Se demostró que L2 de los tipos 11 y 16 del VPH interactúa con las carioferinas Kapbeta (2) y Kapbeta (3). Las proteínas de la cápside L2 también pueden interactuar con el dsDNA viral , lo que facilita su liberación desde el compartimento endocítico después de la descubierta viral.
