Motivo IQ de unión a calmodulina - IQ calmodulin-binding motif
Motivo de unión a calmodulina IQ | |||||||||||
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Estructura del dominio regulador de la miosina de vieira a una resolución de 2 A.
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Identificadores | |||||||||||
Símbolo | Coeficiente intelectual | ||||||||||
Pfam | PF00612 | ||||||||||
InterPro | IPR000048 | ||||||||||
INTELIGENTE | SM00015 | ||||||||||
PROSITE | PS50096 | ||||||||||
SCOP2 | 1wdc / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
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El motivo IQ de unión a calmodulina es un motivo de secuencia de aminoácidos que contiene la siguiente secuencia:
- [FILV] Qxxx [RK] Gxxx [RK] xx [FILVWY]
El término "IQ" se refiere a los dos primeros aminoácidos del motivo: isoleucina (comúnmente) y glutamina (invariablemente).
Función
La calcodulina (CaM) es reconocida como un sensor principal de calcio (Ca 2+ ) y orquestador de eventos reguladores a través de su interacción con un grupo diverso de proteínas celulares. Existen tres clases de motivos de reconocimiento para muchas de las proteínas de unión a CaM conocidas; el motivo IQ como consenso para la unión independiente de Ca 2+ y dos motivos relacionados para la unión dependiente de Ca 2+ , denominados 1-14 y 1-5-10 basándose en la posición de los residuos hidrófobos conservados .
Ejemplo
El dominio regulador de la miosina de la vieira es un complejo proteico de tres cadenas que activa este motor en respuesta a la unión de Ca 2+ . Las interacciones de la cadena lateral unen las dos cadenas ligeras en tándem con los segmentos adyacentes de la cadena pesada que lleva el motivo de secuencia IQ. El sitio de unión de Ca 2+ es un nuevo motivo de mano EF en la cadena ligera esencial y está estabilizado por enlaces que involucran la cadena pesada y ambas cadenas ligeras, lo que explica el requisito de las tres cadenas para la unión y regulación de Ca 2+ en el cuerpo intacto. Molécula de miosina.