YopH, N-terminal - YopH, N-terminal
| Dominio proteico terminal YopH_N | |||||||||
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 Estructura cristalina de la secreción chaperona sych de Yersinia pestis tipo III en complejo con un fragmento estable de YSCM2
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | YopH_N | ||||||||
| Pfam | PF09013 | ||||||||
| InterPro | IPR015103 | ||||||||
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En biología molecular , YopH, N-terminal se refiere a un dominio proteico conservado evolutivamente . Esta entrada representa el dominio N-terminal de la proteína tirosina fosfatasa (PTP) de YopH .
Función
La fosforilación de proteína tirosina (pTyr) es una modificación postraduccional común que puede crear nuevos motivos de reconocimiento para interacciones de proteínas y localización celular , afectar la estabilidad de las proteínas y regular la actividad enzimática . En consecuencia, mantener un nivel apropiado de fosforilación de tirosina de proteínas es esencial para muchas funciones celulares. Las proteínas fosfatasas específicas de tirosina (PTPasa; EC ) catalizan la eliminación de un grupo fosfato unido a un residuo de tirosina, utilizando un intermedio enzimático cisteinilfosfato . Estas enzimas son componentes reguladores clave en las vías de transducción de señales (como la vía MAP quinasa ) y el control del ciclo celular , y son importantes en el control del crecimiento, proliferación, diferenciación y transformación celular .
Clasificación
La superfamilia PTP se puede dividir en cuatro subfamilias:
- pTyr-específicos fosfatasas
- fosfatasas de doble especificidad (dTyr y dSer / dThr)
- Fosfatasas Cdc25 (dTyr y / o dThr)
- Fosfatasas de bajo peso molecular (LMW)
Según su localización celular, las PTPasas también se clasifican en:
- Tipo receptor , que son receptores transmembrana que contienen dominios PTPasa
- PTPasas no receptoras (intracelulares)
Estructura
Este dominio tiene una estructura compacta compuesta por cuatro hélices alfa y dos horquillas beta. Las hélices alfa-1 y alfa-3 son paralelas entre sí y antiparalelas a las hélices alfa-2 y alfa-4. Este dominio se dirige a YopH para la secreción de la bacteria y la translocación en células eucariotas , y tiene actividad de unión al péptido fosfotirosilo, lo que permite el reconocimiento de p130Cas y paxilina . YopH de Yersinia sp. es esencial para la patogénesis , ya que permite que las bacterias resistan la fagocitosis por los macrófagos del huésped mediante su capacidad para desfosforilar las proteínas del huésped, interfiriendo así con el proceso de señalización del huésped . Yersinia tiene una de las enzimas PTP más activas que se conocen. YopH contiene un bucle de diez aminoácidos (el bucle WPD) que cubre la entrada del sitio activo de la enzima durante la unión del sustrato .
Todas las PTPasas llevan el motivo de sitio activo altamente conservado C (X) 5R (motivo de firma de PTP), emplean un mecanismo catalítico común y comparten una estructura central similar hecha de una hoja beta paralela central con hélices alfa flanqueantes que contienen un bucle beta -alpha-loop que engloba el motivo de la firma PTP. La diversidad funcional entre PTPasas está dotada de dominios y subunidades reguladoras .
Homologia
Un dominio homólogo se encuentra en YscM (proteína de secreción de Yop M), que actúa como una proteína de translocación de la proteína Yop . Varias proteínas Yop están involucradas en la patogénesis . YscM es producido por el operón de virulencia virC, que codifica trece genes, yscA-M. La transcripción del operón virC se sometió a la misma regulación que los genes yop .