Inhibidor de tripsina - Trypsin inhibitor

Un inhibidor de tripsina (TI) es una proteína y un tipo de inhibidor de serina proteasa ( serpina ) que reduce la actividad biológica de la tripsina al controlar la activación y las reacciones catalíticas de las proteínas. La tripsina es una enzima involucrada en la descomposición de muchas proteínas diferentes , principalmente como parte de la digestión en humanos y otros animales, como monogástricos y rumiantes jóvenes . Cuando se consume inhibidor de tripsina, actúa como un sustrato competitivo e irreversible.

Compite con las proteínas para unirse a la tripsina y, por lo tanto, hace que no esté disponible para unirse a las proteínas para el proceso de digestión. Como resultado, los inhibidores de la proteasa que interfieren con la actividad digestiva tienen un efecto antinutricional . Por tanto, el inhibidor de la tripsina se considera un factor antinutricional o ANF. Además, el inhibidor de tripsina interfiere parcialmente con la función de la quimotripsina .

El tripsinógeno es una forma inactiva de tripsina, su forma inactiva asegura que los aspectos proteicos del cuerpo, como el páncreas y los músculos, no se degraden. Se forma en el páncreas y se activa a tripsina con enteropeptidasa. El quimotripsinógeno es la forma inactiva de la quimotripsina y tiene funciones similares a las de la tripsina.

Se ha descubierto que la presencia de inhibidor de tripsina da como resultado un retraso en el crecimiento, así como enfermedades metabólicas y digestivas. Además, la hipertrofia pancreática es una ocurrencia común con el consumo de inhibidor de tripsina. La presencia de inhibidor de tripsina en un producto reduce la eficiencia de la proteína y, por lo tanto, hace que el cuerpo del consumidor no pueda utilizar la proteína de manera eficiente y completa.

Función

El inhibidor de tripsina está presente en varios alimentos como soja, granos, cereales y varias legumbres adicionales. La función principal de los inhibidores de tripsina en estos alimentos es actuar como mecanismo de defensa. Al tener este componente dañino, los animales salvajes aprenden que cualquier alimento que contenga inhibidor de tripsina es un alimento que se debe evitar. El inhibidor de tripsina también puede ser esencial para procesos biológicos dentro de la planta.

El inhibidor de tripsina también puede ocurrir naturalmente en el páncreas de especies como el bovino. La función de esto es proteger al animal de cualquier activación accidental de tripsinógeno y / o quimotripsinógeno.

Inactivacion

El inhibidor de tripsina es lábil al calor, por lo tanto, al exponer estos alimentos al calor, el inhibidor de tripsina se elimina y, posteriormente, el alimento se vuelve seguro para comer. Hervir la soja durante 14 minutos inactiva aproximadamente el 80% del inhibidor y durante 30 minutos aproximadamente el 90%. A temperaturas más altas, por ejemplo, en ollas a presión , se necesitan tiempos de cocción más cortos. Las pruebas ELISA se pueden utilizar para medir el grado de desactivación alcanzado.

Aplicaciones en industrias comerciales

La aplicación más destacada del inhibidor de tripsina es la alimentación del ganado. La soja es un ingrediente popular en la alimentación del ganado, por lo que el inhibidor de tripsina puede ser una preocupación debido a su presencia en la soja. La mayoría de la soja utilizada en la alimentación del ganado se convierte en harina de soja y, a través del proceso, se elimina el inhibidor de tripsina debido al tratamiento térmico. Sin embargo, se han realizado experimentos con animales que consumen inhibidores de tripsina activos y que constantemente han disminuido su peso.

Principales fuentes comerciales
Fuente Inhibidor Peso molecular Poder inhibitorio Detalles
Plasma sanguíneo α 1 -antitripsina 52 kDa También conocido como inhibidor de tripsina sérica.
Habas 8-10 kDa 2,2 veces su peso Una mezcla de seis inhibidores diferentes.
Páncreas y pulmón bovinos Aprotinina 6,5 kDa 2,5 veces su peso También conocido como BPTI (inhibidor básico de tripsina pancreática) e inhibidor de Kunitz . Inhibidor pancreático más conocido . Inhibe varias serina proteasas diferentes
Clara de huevo aviar cruda Ovomucina 8-10 kDa 1,2 veces su peso Los ovomucoides son una mezcla de varios inhibidores de proteasa de glucoproteína diferentes
Soja 20,7-22,3 kDa 1,2 veces su peso Una mezcla de varios inhibidores diferentes. Todos también se unen a la quimotripsina en menor grado.

Un estudio que revela que un inhibidor de la proteasa de los huevos del caracol de agua dulce Pomacea canaliculata , que interactúa como inhibidor de la tripsina con la proteasa de los depredadores potenciales, se informó en 2010, la primera evidencia directa de este mecanismo en el reino animal.

Significación clínica

El inhibidor peptídico de tripsina asociado a tumores (TATI) se ha utilizado como marcador de carcinoma mucinoso de ovario, carcinoma urotelial y carcinoma de células renales. El TATI es metabolizado por los riñones y, por tanto, está elevado en pacientes con insuficiencia renal . Puede estar elevado en procesos no neoplásicos como la pancreatitis y se puede utilizar como marcador pronóstico en este contexto (los niveles superiores a 70 microgramos / l se asocian con un mal pronóstico).

El 50% de los carcinomas de ovario mucinosos en estadio I se relacionan con TATI elevada y casi el 100% de los tumores en estadio IV muestran TATI elevada.

Ochenta y cinco a 95% de los adenocarcinomas pancreáticos se relacionan con un aumento de TATI (pero el aumento de la pancreatitis limita la utilidad clínica de TATI en este contexto; ver más arriba).

El sesenta por ciento de los adenocarcinomas gástricos muestran TATI elevada, en particular tumores de infiltración difusa / tipo anillo de sello. TATI, por tanto, complementa el CEA, que se eleva exclusivamente en el adenocarcinoma de estómago de tipo intestinal.

En el carcinoma urotelial, la expresión de TATI varía según el estadio, desde el 20% en los tumores en estadio bajo hasta el 80% en los tumores en estadio alto.

La sensibilidad de TATI en el contexto del carcinoma de células renales es aproximadamente del 70%. Es más probable que se observe un TATI elevado en pacientes con enfermedad en estadio avanzado.

En casi todos los tipos de tumores estudiados, TATI es un marcador de mal pronóstico.

Referencias

  • Jones y col., Biochem., 2, 66, (1963)
  • Lineweaver y Murray JBC, 171, 565 (1947)
  • Kunitz y Northrop J. Gen. Physiol., 19, 991 (1936)
  • Fraenkel-Conrat y col., Arch. Biochem. Biophys., 37, 393 (1952)
  • Frattali, V. y Steiner, R .: Biochem., 7, 521 (1968)

enlaces externos