Péptido opioide - Opioid peptide
Neuropéptido opioide endógeno de vertebrados | |||||||||
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Identificadores | |||||||||
Símbolo | Opiods_neuropep | ||||||||
Pfam | PF01160 | ||||||||
InterPro | IPR006024 | ||||||||
PROSITE | PDOC00964 | ||||||||
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Los péptidos opioides son péptidos que se unen a los receptores opioides en el cerebro; los opiáceos y los opioides imitan el efecto de estos péptidos. Dichos péptidos pueden ser producidos por el propio cuerpo, por ejemplo, endorfinas . Los efectos de estos péptidos varían, pero todos se parecen a los de los opiáceos. Se sabe que los sistemas de péptidos opioides cerebrales desempeñan un papel importante en la motivación , la emoción , el comportamiento de apego , la respuesta al estrés y el dolor y el control de la ingesta de alimentos .
Los péptidos similares a los opioides también se pueden absorber de alimentos parcialmente digeridos ( casomorfinas , exorfinas y rubiscolinas ). Los péptidos alimentarios opioides tienen longitudes típicas de 4 a 8 aminoácidos . Los propios opioides del cuerpo son generalmente mucho más largos.
Los péptidos opioides se liberan mediante escisión proteolítica postraduccional de proteínas precursoras . Los precursores constan de los siguientes componentes: una secuencia señal que precede a una región conservada de aproximadamente 50 residuos; una región de longitud variable; y la secuencia de los propios neuropéptidos . El análisis de secuencia revela que la región N-terminal conservada de los precursores contiene 6 cisteínas , que probablemente están implicadas en la formación de enlaces disulfuro . Se especula que esta región podría ser importante para el procesamiento de neuropéptidos.
Opioides endógenos producidos en el cuerpo.
El genoma humano contiene varios genes homólogos que se sabe que codifican péptidos opioides endógenos.
- La secuencia de nucleótidos del gen humano de la proopiomelanocortina (POMC) se caracterizó en 1980. El gen POMC codifica opioides endógenos como la β-endorfina y la γ-endorfina .
- El gen humano de las encefalinas se aisló y su secuencia se describió en 1982.
- El gen humano de las dinorfinas (originalmente llamado gen "Enkephalin B" debido a la similitud de secuencia con el gen de la encefalina) se aisló y su secuencia se describió en 1983.
- El gen PNOC que codifica la prepronociceptina, que se escinde en nociceptina y potencialmente dos neuropéptidos adicionales.
- La adrenorfina , la amidorfina y la leumorfina se descubrieron en la década de 1980.
- Las endomorfinas se descubrieron en la década de 1990.
- Opiorfina y espinorfina , inhibidores de la encefalinasa (es decir, previenen el metabolismo de las encefalinas).
- Hemorfinas , péptidos opioides derivados de la hemoglobina , que incluyen hemorfina-4 , valorfina y espinorfina , entre otros.
Si bien no son péptidos, la codeína y la morfina también se producen en el cuerpo humano.
Péptido opioide | Secuencia de aminoácidos | Destino (s) del receptor de opioides | Referencias |
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Encefalinas | |||
Leu-encefalina | YGGFL | receptor δ-opioide † , receptor μ-opioide † | |
Met-encefalina | YGGFM | receptor δ-opioide † , receptor μ-opioide † | |
Metorfamida | YGGFMRRV-NH 2 | δ-opioide receptor , receptor μ-opioide | |
Péptido E | YGGFMRRVGRPEWWMDYQKRYGGFL | receptor μ-opioide , receptor κ-opioide | |
Endorfinas | |||
α-endorfina | YGGFMTSEKSQTPLVT | receptor μ-opioide , afinidad desconocida por otros receptores opioides | |
β-endorfina | YGGFMTSEKSQTPLVTLFKNAIIKNAYKKGE | receptor opioide μ ' †' ‡ , receptor opioide δ † | |
γ-endorfina | YGGFMTSEKSQTPLVTL | receptor μ-opioide , afinidad desconocida por otros receptores opioides | |
Dinorfinas | |||
Dinorfina A | YGGFLRRIRPKLKWDNQ | receptor de opioides κ ' †' ‡ | |
Dinorfina A 1–8 | YGGFLRRI | κ-opioide receptor , receptor μ-opioide ( agonista parcial en el receptor δ-opioide ) | |
Dinorfina B | YGGFLRRQFKVVT | receptor de opioides κ | |
Dinorfina grande | YGGFLRRIRPKLKWDNQKRYGGFLRRQFKVVT | receptor de opioides κ ' †' ‡ | |
Leumorfina | YGGFLRRQFKVVTRSQEDPNAYYEELFDV | receptor de opioides κ | |
α-Neoendorfina | YGGFLRKYPK | receptor de opioides κ | |
β-Neoendorfina | YGGFLRKYP | receptor de opioides κ | |
Nociceptina | |||
Nociceptina | FGGFTGARKSARKLANQ | receptor de nociceptina ' †' ‡ | |
Endomorfinas | |||
Endomorfina-1 | YPWF-NH 2 | receptor μ-opioide | |
Endomorfina-2 | YPFF-NH 2 | receptor μ-opioide | |
†
Este símbolo junto a un receptor indica que el péptido correspondiente es un agonista endógeno principal del receptor en humanos. ‡ Este símbolo junto a un receptor indica que el péptido correspondiente es el ligando endógeno con la mayor potencia conocida para el receptor en humanos. |
Péptidos alimentarios opioides
Las sustancias opioides exógenas se denominan exorfinas , a diferencia de las endorfinas . Las exorfinas incluyen péptidos alimenticios opioides como exorfina de gluten y péptidos alimenticios opioides y se encuentran principalmente en cereales y leche animal. Imitan las acciones de las endorfinas porque se unen a los mismos receptores opioides en el cerebro.
Estas son las exorfinas más comunes:
- Casomorfina (de la caseína que se encuentra en la leche de mamíferos, incluidas las vacas)
- Exorfina de gluten (del gluten que se encuentra en los cereales trigo, centeno, cebada)
- Gliadorfina / gluteomorfina (del gluten que se encuentra en los cereales trigo, centeno, cebada)
- Soymorfina-5 (de soja )
- Rubiscolin (de espinacas )
Péptidos opioides anfibios
Péptidos opioides sintéticos
- Zyklophin : antagonista de KOR semisintético derivado de la dinorfina A
Referencias
enlaces externos
- Opioides + péptidos en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .