HSP90B1 - HSP90B1

HSP90B1
Proteína HSP90B1 PDB 1qy5.png
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
Alias HSP90B1 , ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, proteína de choque térmico 90 kDa miembro de la familia beta 1, proteína de choque térmico 90 miembro de la familia beta 1
Identificaciones externas OMIM : 191175 MGI : 98817 HomoloGene : 2476 GeneCards : HSP90B1
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_003299

NM_011631

RefSeq (proteína)

NP_003290

NP_035761

Ubicación (UCSC) Crónicas 12: 103,93 - 103,95 Mb Crónicas 10: 86,69 - 86,71 Mb
Búsqueda en PubMed
Wikidata
Ver / editar humano Ver / Editar mouse

El miembro beta 1 de la proteína de choque térmico de 90 kDa (HSP90B1), también conocida como endoplasmina , gp96 , grp94 o ERp99 , es una proteína chaperona que en los seres humanos está codificada por el gen HSP90B1 .

HSP90B1 es un parálogo de HSP90 que se encuentra en el retículo endoplásmico . Desempeña un papel fundamental en el plegamiento de proteínas en la vía secretora, como los receptores tipo Toll y las integrinas . Se le ha implicado como un acompañante inmune esencial para regular tanto la inmunidad innata como la adaptativa . HSP90B1 (vitespen) derivado de tumores ha entrado en ensayos clínicos para la inmunoterapia contra el cáncer .

Se ha demostrado que grp94 es un objetivo para el tratamiento de una gran cantidad de enfermedades como el glaucoma, el mieloma múltiple y el cáncer metastásico. grp94 incluye 5 aminoácidos distintos en su secuencia primaria que crea 2 sub-bolsillos únicos, S1 y S2. Estos sub-bolsillos se han utilizado en la investigación actual para inhibir la chaperona ya que sus proteínas cliente parecen estar reguladas al alza en las células cancerosas.

Referencias

Otras lecturas