Endopeptidasa Clp - Endopeptidase Clp
| Endopeptidasa Clp | |||||||||
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 Homo14mer de proteasa Clp dependiente de ATP (fragmento), Streptococcus pneumoniae
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| Identificadores | |||||||||
| Número CE | 3.4.21.92 | ||||||||
| número CAS | 110910-59-3 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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Endopeptidasa Clp ( EC 3.4.21.92 , endopeptidasa Ti , proteasa caseinolítica , proteasa Ti , proteasa Clp dependiente de ATP , ClpP , proteasa Clp ). Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- Hidrólisis de proteínas a péptidos pequeños en presencia de ATP y Mg 2+ .
Esta enzima bacteriana contiene subunidades de dos tipos, ClpP , con actividad peptidasa , y la proteína ClpA, con actividad AAA + ATPasa . ClpP y ClpA no están relacionados evolutivamente.
Un complejo de proteasa Clp completamente ensamblado tiene una estructura en forma de barril en la que dos anillos heptaméricos apilados de subunidades proteolíticas ( ClpP o ClpQ) están intercalados entre dos anillos o con una sola capa por un anillo de subunidades de chaperón activas de ATPasa hexamérica (ClpA, ClpC , ClpE, ClpX , ClpY u otros).
ClpXP se presenta en casi todas las bacterias, mientras que ClpA se encuentra en bacterias Gram-negativas, ClpC en bacterias Gram-positivas y cianobacterias. ClpAP, ClpXP y ClpYQ coexisten en E. Coli mientras que solo el complejo ClpXP está presente en humanos como enzimas mitocondriales. ClpYQ es otro nombre para el complejo HslVU , un complejo de proteínas de choque térmico que se cree que se parece al antepasado hipotético del proteasoma .
ATPasa
| ClpA / B | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | ClpA / B | ||||||||
| Pfam | PF02861 | ||||||||
| InterPro | IPR001270 | ||||||||
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| ClpX | |
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| Identificadores | |
| Símbolo | ClpX |
| InterPro | IPR004487 |
La familia Hsp100 de proteínas eucarióticas de choque térmico es homóloga a las subunidades chaperonas activas de ATPasa que se encuentran en el complejo Clp; como tal, a todo el grupo se le llama a menudo la familia HSP100 / Clp . La familia generalmente se divide en dos partes, una es la familia ClpA / B con dos dominios ATPasa y la otra es ClpX y amigos con solo uno de esos dominios. ClpA a E se coloca en el primer grupo junto con Hsp78 / 104, y ClpX y HSIU se colocan en el segundo grupo.
Muchas de las proteínas no están asociadas con una proteasa y tienen funciones distintas de la proteólisis. ClpB (humano ClpB "Hsp78", levadura Hsp104 ) romper los agregados de proteína insolubles en conjunción con DnaK / Hsp70 . Se cree que funcionan al enhebrar las proteínas cliente a través de un poro pequeño de 20 Å (2 nm ), lo que le da a cada proteína cliente una segunda oportunidad de plegarse. Un miembro de la familia ClpA / B denominado ClpV se usa en el T6SS bacteriano .
Ver también
Referencias
enlaces externos
- Endopeptidase + Clp en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
