Familia de proteasas clp - Clp protease family
| CLP_proteasa | |||||||||
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 estructura cristalina del dominio catalítico de proteasa clpp de plasmodium falciparum
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | CLP_proteasa | ||||||||
| Pfam | PF00574 | ||||||||
| Clan pfam | CL0127 | ||||||||
| InterPro | IPR001907 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00358 | ||||||||
| MEROPS | T14 | ||||||||
| SCOP2 | 1tyf / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00394 | ||||||||
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En biología molecular, la familia de proteasas CLP es una familia de serina peptidasas que pertenecen a la familia de peptidasas MEROPS S14 ( familia de endopeptidasas ClpP , clan SK). ClpP es una proteasa dependiente de ATP que escinde varias proteínas , como la caseína y la albúmina . Existe como un heterodímero de las subunidades A reguladoras de unión a ATP y P catalíticas, las cuales son necesarias para niveles efectivos de actividad proteasa en presencia de ATP, aunque la subunidad P sola posee alguna actividad catalítica.
Se ha descubierto que las proteasas muy similares a ClpP están codificadas en el genoma de las bacterias , en las mitocondrias de los metazoos , en algunos virus y en el cloroplasto de las plantas . Varias de las proteínas de esta familia se clasifican como homólogas no peptidasas ya que se ha descubierto experimentalmente que carecen de actividad peptidasa o carecen de residuos de aminoácidos que se cree que son esenciales para la actividad catalítica.
Las mutaciones en la CLPP mitocondrial están asociadas con el síndrome de Perrault y causan una variedad de defectos moleculares, desde la pérdida del acoplamiento de ATPasa hasta la activación o inhibición de la actividad de la peptidasa.