Cristian B. Anfinsen -Christian B. Anfinsen
Christian B. Anfinsen | |
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Nacido |
Christian Boehmer Anfinsen Jr.
26 de marzo de 1916 |
Murió | 14 de mayo de 1995 |
(79 años)
Nacionalidad | Americano |
alma mater |
Swarthmore College (BA, 1937) Universidad de Pensilvania (MS, 1939) Facultad de Medicina de Harvard (PhD, 1943) |
Conocido por | Ribonucleasa , dogma de Anfinsen |
Esposos) | Florence Kenenger (1941-1978; divorciada; 3 hijos) Libby Shulman Ely (m. 1979; 4 hijastros) |
Premios | Premio Nobel de Química (1972) |
carrera cientifica | |
Los campos | Bioquímica |
Tesis | Estudios histoquímicos cuantitativos de la retina (1943) |
asesor de doctorado | Albert Baird Hastings |
Christian Boehmer Anfinsen Jr. (26 de marzo de 1916 - 14 de mayo de 1995) fue un bioquímico estadounidense . Compartió el Premio Nobel de Química de 1972 con Stanford Moore y William Howard Stein por su trabajo sobre la ribonucleasa , especialmente en relación con la conexión entre la secuencia de aminoácidos y la conformación biológicamente activa (ver el dogma de Anfinsen ).
Fondo
Anfinsen nació en Monessen, Pensilvania , en una familia de inmigrantes noruegos estadounidenses . Sus padres fueron Sophie (de soltera Rasmussen) y Christian Boehmer Anfinsen Sr., ingeniero mecánico. La familia se mudó a Filadelfia en la década de 1920. En 1933, fue a Swarthmore College , donde jugó fútbol universitario y obtuvo una licenciatura en química en 1937.
En 1939, obtuvo una maestría en química orgánica de la Universidad de Pensilvania y recibió una beca de la Fundación Estadounidense-Escandinava para desarrollar nuevos métodos para analizar la estructura química de proteínas complejas, a saber, enzimas , en el Laboratorio Carlsberg en Copenhague, Dinamarca . En 1941, a Anfinsen se le ofreció una beca universitaria para estudios de doctorado en el Departamento de Química Biológica de la Facultad de Medicina de Harvard, donde recibió su Ph.D. en bioquímica en 1943. Durante la Segunda Guerra Mundial trabajó para la Oficina de Investigación y Desarrollo Científico .
Anfinsen tuvo tres hijos con su primera esposa, Florence Kenenger, con quien estuvo casado de 1941 a 1978. En 1979 se casó con Libby Shulman Ely, con quien tuvo 4 hijastros, y se convirtió al judaísmo ortodoxo. Sin embargo, Anfinsen escribió en 1987 que "mis sentimientos sobre la religión todavía reflejan con mucha fuerza un período de cincuenta años de agnosticismo ortodoxo".
Sus artículos fueron donados a la Biblioteca Nacional de Medicina por Libby Anfinsen entre 1998 y 1999.
Carrera
En 1950, el Instituto Nacional del Corazón , parte de los Institutos Nacionales de Salud en Bethesda, Maryland , reclutó a Anfinsen como jefe de su laboratorio de fisiología celular . En 1954, una beca de la Fundación Rockefeller le permitió a Anfinsen regresar al Laboratorio Carlsberg durante un año y una beca de la Fundación Guggenheim le permitió estudiar en el Instituto de Ciencias Weizmann en Rehovot, Israel, de 1958 a 1959. Fue elegido miembro de la American Academia de Artes y Ciencias en 1958.
En 1962, Anfinsen regresó a la Escuela de Medicina de Harvard como profesor invitado y fue invitado a convertirse en presidente del departamento de química. Posteriormente fue nombrado jefe del laboratorio de biología química en el Instituto Nacional de Artritis y Enfermedades Metabólicas (ahora el Instituto Nacional de Artritis, Diabetes y Enfermedades Digestivas y Renales), donde permaneció hasta 1981. En 1981, Anfinsen se convirtió en fundador miembro del Consejo Cultural Mundial . Desde 1982 hasta su muerte en 1995, Anfinsen fue profesor de biología y bioquímica (física) en Johns Hopkins .
Anfinsen publicó más de 200 artículos originales, principalmente en el área de las relaciones entre la estructura y la función de las proteínas, así como un libro, The Molecular Basis of Evolution (1959), en el que describió las relaciones entre la química y la genética de las proteínas y la prometen aquellas áreas mantenidas para la comprensión de la evolución. También fue un pionero de las ideas en el área de la compactación de ácidos nucleicos. En 1961 demostró que la ribonucleasa podía replegarse después de la desnaturalización conservando la actividad enzimática, sugiriendo así que toda la información requerida por la proteína para adoptar su conformación final está codificada en su secuencia de aminoácidos . Perteneció a la Academia Nacional de Ciencias (EE.UU.), la Real Academia Danesa de Ciencias y Letras y la Sociedad Filosófica Americana .
Premio Christian B. Anfinsen
Establecido en 1996, el premio Christian B. Anfinsen se entrega anualmente a científicos distinguidos, los premios reconocen la excelencia y los logros sobresalientes en los campos multidisciplinarios de la ciencia de las proteínas y honran las contribuciones distinguidas en las áreas de liderazgo, educación o servicio. Está patrocinado por The Protein Society y reconoce logros técnicos significativos en el campo de la ciencia de las proteínas.
Los ganadores anteriores del premio Christian B. Anfinsen incluyen:
- Donald Hunt (1996)
- Wayne Hendrickson (1997)
- James pozos (1998)
- Alan Fersht (1999)
- Stephen Benkovic (2000)
- Martín Karplus (2001)
- Roger Tsien (2002)
- Ada Yonath (2003)
- Meir Wilchek (2004)
- Matías Mann (2005)
- John R. Yates , III (2006)
- Carl Frieden (2007)
- villancico v robinson (2008)
- Wayne Hubbell (2009)
- Yoshinori Fujiyoshi (2010)
- D.Wayne Bolen (2011)
- Barry Honig (2012)
- Tom Alber (2013)
- Robert Tycko (2014)
- Sachdev Sidhu (2015)
- Andreas Pluckthun (2016)
- Lewis Kay (2017)
- Yifan Cheng (2018)
Trabajos seleccionados
- La base molecular de la evolución (1959)
- Editor, Avances en Química de Proteínas
Ver también
Referencias
Otras lecturas
enlaces externos
- Documentos de Christian Anfinsen (1939-1999) : ayuda para encontrar la Biblioteca Nacional de Medicina
- The Christian B. Anfinsen Papers - Profiles in Science, Biblioteca Nacional de Medicina
- Christian B. Anfinsen Patentes
- Documentos de Christian Anfinsen 1939-1999 (bulto 1964-1999): ayuda para encontrar la Biblioteca Nacional de Medicina
- Christian Anfinsen en Nobelprize.org, incluida la conferencia Nobel del 11 de diciembre de 1972 Estudios sobre los principios que gobiernan el plegamiento de las cadenas de proteínas