BARRICA - CASK

BARRIL
Estructuras disponibles
PDB	Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación de PDB
	1KGD , 1KWA , 1ZL8 , 3C0G , 3C0H , 3C0I , 3MFR , 3MFS , 3MFT , 3MFU , 3TAC
Identificadores
Alias	CASK , CAGH39, CAMGUK, CMG, FGS4, LIN2, MICPCH, MRXSNA, TNRC8, serina proteína quinasa dependiente de calcio / calmodulina (familia MAGUK), serina proteína quinasa dependiente de calcio / calmodulina, hCASK
Identificaciones externas	OMIM : 300172 MGI : 1309489 HomoloGene : 2736 GeneCards : CASK
Ubicación de genes ( humanos )
Chr.	Cromosoma X (humano)
Final	41,923,554 pb
Ubicación de genes ( ratón )
Chr.	Cromosoma X (ratón)
Final	13,851,367 pb
Patrón de expresión de ARN
	; ;
	Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes
Función molecular	• actividad de transferasa ; • unión de nucleótidos ; • actividad de proteína quinasa ; • guanilato quinasa actividad ; • calmodulina unión ; • actividad quinasa ; • serina / treonina proteína quinasa actividad ; • proteína de la familia neurexin unión ; • GO: proteína de unión 0001948 ; • de unión de ATP;
Componente celular	• citoplasma ; • lámina nuclear ; • vesícula ; • citosol ; • membrana ; • adhesión focal ; • matriz nuclear ; • membrana plasmática ; • sinapsis ; • membrana plasmática basolateral ; • nucleolo ; • membrana ciliar ; • citoesqueleto de actina ; • membrana presináptica ; • núcleo ; • membrana basal ; • unión célula-célula ; • Colateral de Schaffer - Sinapsis CA1;
Proceso biológico	• regulación negativa de la respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento ; • regulación negativa de la proliferación de queratinocitos ; • fosforilación ; • importación de iones de calcio ; • regulación negativa de la adhesión de la matriz celular ; • fosforilación de proteínas ; • regulación positiva de la importación de iones de calcio ; • adhesión celular ; • regulación negativa de la cicatrización de heridas ; • GO: 0010554 secreción de neurotransmisores ; • regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II ; • proceso metabólico GMP ; • proceso metabólico GDP ; • regulación de la exocitosis de vesículas sinápticas;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
	8573
	12361
	ENSG00000147044
	ENSMUSG00000031012
	O14936
	O70589
	NM_001126054 ; NM_001126055 ; NM_003688 ; NM_001367721
	NM_001284503 ; NM_001284504 ; NM_001284505 ; NM_009806
	NP_001119526 ; NP_001119527 ; NP_003679 ; NP_001354650
	NP_001271432 ; NP_001271433 ; NP_001271434 ; NP_033936
	Wikidata
Ver / editar humano	Ver / Editar mouse

La proteína CASK de la membrana plasmática periférica es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen CASK . Este gen también se conoce por varios otros nombres: CMG 2 (proteína CAMGUK 2), serina proteína quinasa 3 dependiente de calcio / calmodulina y guanilato quinasa 2 asociada a la membrana.

Gene

Este gen se encuentra en el brazo corto del cromosoma X (Xp11.4). Tiene 404,253 bases de longitud y se encuentra en la hebra Crick (menos). La proteína codificada tiene 926 aminoácidos con un peso molecular previsto de 105,123 Dalton.

Función

Esta proteína es una proteína de andamio multidominio con un papel en el anclaje de proteínas transmembrana sinápticas y el tráfico de canales iónicos. Interactúa con el factor de transcripción TBR1 y se une a varias proteínas de la superficie celular, incluidas las neurexinas y los sindecanos .

Importancia clínica

Este gen se ha implicado en el retraso mental ligado al cromosoma X , incluyendo específicamente el retraso mental y la microcefalia con hipoplasia pontino y cerebelosa .

Interacciones

Se ha demostrado que CASK interactúa con:

Referencias

Otras lecturas

Zhu ZQ, Wang D, Xiang D, Yuan YX, Wang Y (2014). "Serina proteína quinasa dependiente de calcio / calmodulina está involucrada en la secreción de insulina inducida por exendina-4 en las células INS-1". Metab. Clin. Exp . 63 (1): 120–6. doi : 10.1016 / j.metabol.2013.09.009 . PMID 24140090 .
Wang Y, Li R, Du D, Zhang C, Yuan H, Zeng R, Chen Z (2006). "El análisis proteómico revela nuevas moléculas implicadas en la vía de señalización de la insulina". J. Proteome Res . 5 (4): 846–55. CiteSeerX 10.1.1.583.5128 . doi : 10.1021 / pr050391m . PMID 16602692 .
Mukherjee K, Slawson JB, Christmann BL, Griffith LC (2014). "Las interacciones proteicas específicas de neuronas de Drosophila CASK-β se revelan por espectrometría de masas" . Fronteras en neurociencia molecular . 7 : 58. doi : 10.3389 / fnmol.2014.00058 . PMC 4075472 . PMID 25071438 .
Wei JL, Fu ZX, Fang M, Zhou QY, Zhao QN, Guo JB, Lu WD, Wang H (2014). "La alta expresión de CASK se correlaciona con la progresión y el mal pronóstico del cáncer colorrectal". Tumor Biol . 35 (9): 9185–94. doi : 10.1007 / s13277-014-2179-3 . PMID 24927672 .
Hata Y, Butz S, Südhof TC (1996). "CASK: un nuevo homólogo dlg / PSD95 con un dominio de proteína quinasa dependiente de calmodulina N-terminal identificado por interacción con neurexinas" . J. Neurosci . 16 (8): 2488–94. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.16-08-02488.1996 . PMID 8786425 .
Daniels DL, Cohen AR, Anderson JM, Brünger AT (1998). "La estructura cristalina del dominio hCASK PDZ revela la base estructural del reconocimiento del objetivo del dominio PDZ de clase II". Nat. Struct. Biol . 5 (4): 317–325. doi : 10.1038 / nsb0498-317 . PMID 9546224 .
Hsueh YP, Yang FC, Kharazia V, Naisbitt S, Cohen AR, Weinberg RJ, Sheng M (julio de 1998). "Interacción directa de CASK / LIN-2 y proteoglicano de sulfato de heparán sindecano y su distribución superpuesta en sinapsis neuronales" . J. Cell Biol . 142 (1): 139–51. doi : 10.1083 / jcb.142.1.139 . PMC 2133027 . PMID 9660869 .
Butz S, Okamoto M, Südhof TC (1998). "Un complejo proteico tripartito con el potencial de acoplar la exocitosis de vesículas sinápticas a la adhesión celular en el cerebro" . Celular . 94 (6): 773–782. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81736-5 . PMID 9753324 .
Borg JP, Straight SW, Kaech SM, de Taddéo-Borg M, Kroon DE, Karnak D, Turner RS, Kim SK, Margolis B (noviembre de 1998). "Identificación de un complejo proteico heterotrimérico conservado evolutivamente implicado en el direccionamiento de proteínas" . J. Biol. Chem . 273 (48): 31633–6. doi : 10.1074 / jbc.273.48.31633 . PMID 9822620 .
Borg JP, Lõpez-Figueroa MO, de Taddèo-Borg M, Kroon DE, Turner RS, Watson SJ, Margolis B (febrero de 1999). "Análisis molecular del complejo X11-mLin-2 / CASK en cerebro" . J. Neurosci . 19 (4): 1307–16. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.19-04-01307.1999 . PMID 9952408 .
Maximov A, Südhof TC, Bezprozvanny I (1999). "Asociación de canales de calcio neuronales con proteínas adaptadoras modulares" . J. Biol. Chem . 274 (35): 24453–24456. doi : 10.1074 / jbc.274.35.24453 . PMID 10455105 .
Hsueh YP, Sheng M (1999). "Expresión regulada y localización subcelular de proteoglicanos de sulfato de heparán sindecano y la proteína de unión a sindecano CASK / LIN-2 durante el desarrollo del cerebro de rata" . J. Neurosci . 19 (17): 7415-25. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.19-17-07415.1999 . PMID 10460248 .
Hsueh YP, Wang TF, Yang FC, Sheng M (2000). "Translocación nuclear y regulación de la transcripción por la guanilato quinasa asociada a la membrana CASK / LIN-2". Naturaleza . 404 (6775): 298-302. doi : 10.1038 / 35005118 . PMID 10749215 .
Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (septiembre de 2000). "La molécula de adhesión de la unión interactúa con las proteínas que contienen el dominio PDZ AF-6 y ZO-1" . J. Biol. Chem . 275 (36): 27979–88. doi : 10.1074 / jbc.M002363200 . PMID 10856295 .
Nix SL, Chishti AH, Anderson JM, Walther Z (2001). "hCASK y hDlg se asocian en epitelios, y sus dominios 3 de homología src y guanilato quinasa participan en interacciones intramoleculares e intermoleculares" . J. Biol. Chem . 275 (52): 41192–41200. doi : 10.1074 / jbc.M002078200 . PMID 10993877 .
Stevenson D, Laverty HG, Wenwieser S, Douglas M, Wilson JB (octubre de 2000). "Análisis de mapeo y expresión del gen CASK humano". Mamm. Genoma . 11 (10): 934–7. doi : 10.1007 / s003350010170 . PMID 11003712 .
Biederer T, Südhof TC (diciembre de 2000). "Mentas como adaptadores. Unión directa a neurexinas y reclutamiento de munc18" . J. Biol. Chem . 275 (51): 39803–6. doi : 10.1074 / jbc.C000656200 . PMID 11036064 .
Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (marzo de 2001). "Asociación de la molécula de adhesión de la unión con la serina proteína quinasa dependiente de calcio / calmodulina (CASK / LIN-2) en células caco-2 epiteliales humanas" . J. Biol. Chem . 276 (12): 9291–6. doi : 10.1074 / jbc.M006991200 . PMID 11120739 .
Hsueh YP, Roberts AM, Volta M, Sheng M, Roberts RG (junio de 2001). "Interacción bipartita entre la proteína de neurofibromatosis tipo I (neurofibromina) y proteoglicanos de sindecan transmembrana heparán sulfato" . J. Neurosci . 21 (11): 3764–70. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.21-11-03764.2001 . PMID 11356864 .
Zhang Y, Luan Z, Liu A, Hu G (mayo de 2001). "La proteína de andamio CASK media la interacción entre rabphilin3a y beta-neurexinas" . FEBS Lett . 497 (2-3): 99-102. doi : 10.1016 / S0014-5793 (01) 02450-4 . PMID 11377421 .
Fallon L, Moreau F, Croft BG, Labib N, Gu WJ, Fon EA (enero de 2002). "Parkin y CASK / LIN-2 se asocian a través de una interacción mediada por PDZ y están co-localizados en balsas de lípidos y densidades postsinápticas en el cerebro" . J. Biol. Chem . 277 (1): 486–91. doi : 10.1074 / jbc.M109806200 . PMID 11679592 .
Olsen O, Liu H, Wade JB, Merot J, Welling PA (enero de 2002). "La expresión de la membrana basolateral del canal Kir 2.3 está coordinada por la interacción PDZ con el complejo Lin-7 / CASK". Soy. J. Physiol., Cell Physiol . 282 (1): C183–95. doi : 10.1152 / ajpcell.00249.2001 . PMID 11742811 .

enlaces externos

Ubicación del genoma CASK humano y página de detalles del gen CASK en UCSC Genome Browser .

Languages

In other projects