Cristalina - Crystallin

En anatomía , una cristalina es una proteína estructural soluble en agua que se encuentra en el cristalino y la córnea del ojo, lo que explica la transparencia de la estructura. También se ha identificado en otros lugares como el corazón y en tumores agresivos de cáncer de mama. Dado que se ha demostrado que la lesión del cristalino puede promover la regeneración nerviosa, la cristalina ha sido un área de investigación neuronal. Hasta ahora, se ha demostrado que la cristalina β b2 (crybb2) puede ser un factor promotor de neuritas .

Función

La función principal de las cristalinas, al menos en el cristalino del ojo, es probablemente aumentar el índice de refracción sin obstruir la luz. Sin embargo, esta no es su única función. Ha quedado claro que las cristalinas pueden tener varias funciones metabólicas y reguladoras, tanto dentro del cristalino como en otras partes del cuerpo. Se han caracterizado ahora más proteínas que contienen dominios de \ beta \ gamma-cristalina como proteínas de unión a calcio con un motivo de clave griega como un nuevo motivo de unión a calcio.

Actividad enzimática

Algunas cristalinas son enzimas activas , mientras que otras carecen de actividad pero muestran homología con otras enzimas. Las cristalinas de diferentes grupos de organismos están relacionadas con un gran número de proteínas diferentes, con las de aves y reptiles relacionadas con la lactato deshidrogenasa y argininosuccinato liasa , las de los mamíferos con la alcohol deshidrogenasa y quinona reductasa , y las de los cefalópodos con la glutatión S-transferasa. y aldehído deshidrogenasa . Si estas cristalinas son producto de un accidente fortuito de la evolución, en el sentido de que estas enzimas en particular resultaron ser transparentes y altamente solubles, o si estas diversas actividades enzimáticas son parte de la maquinaria protectora del cristalino, es un tema de investigación activo. El reclutamiento de proteína que originalmente evolucionó con una función para cumplir una segunda función no relacionada es un ejemplo de una exaptación .

Una alineación de las proteínas cristalinas humanas alfa, beta y gamma de Uniprot.

Clasificación

Las cristalinas de una lente ocular de vertebrados se clasifican en tres tipos principales: cristalinas alfa, beta y gamma. Estas distinciones se basan en el orden en que eluyen de una columna de cromatografía de filtración en gel . Estos también se denominan cristalinos ubicuos. Las beta y gamma-cristalinas (tales como CRYGC ) son similares en secuencia, estructura y topología de dominios y, por lo tanto, se han agrupado en una superfamilia de proteínas llamada βγ-cristalinas. La familia de las α-cristalinas y las βγ-cristalinas componen la principal familia de proteínas presentes en el cristalino. Ocurren en todas las clases de vertebrados (aunque los cristales gamma son bajos o están ausentes en los lentes de las aves); y la delta-cristalina se encuentra exclusivamente en reptiles y aves.

Además de estas cristalinas, existen otras cristalinas específicas de taxón que sólo se encuentran en el cristalino de algunos organismos; estos incluyen delta, épsilon, tau e iota-crystallins. Por ejemplo, las cristalinas alfa, beta y delta se encuentran en lentes de aves y reptiles, y las familias alfa, beta y gamma se encuentran en las lentes de todos los demás vertebrados.

Alfa-cristalina

La alfa-cristalina se presenta como grandes agregados, que comprenden dos tipos de subunidades relacionadas (A y B) que son muy similares a las proteínas de choque térmico pequeñas (15-30 kDa) ( sHsps ), particularmente en sus mitades C-terminales. La relación entre estas familias es una clásica duplicación y divergencia de genes, de la pequeña familia HSP, lo que permite la adaptación a funciones novedosas. La divergencia probablemente ocurrió antes de la evolución del cristalino, encontrándose alfa-cristalina en pequeñas cantidades en los tejidos fuera del cristalino.

La alfa-cristalina tiene propiedades similares a las de una chaperona , incluida la capacidad de prevenir la precipitación de proteínas desnaturalizadas y de aumentar la tolerancia celular al estrés. Se ha sugerido que estas funciones son importantes para el mantenimiento de la transparencia del cristalino y la prevención de cataratas . Esto está respaldado por la observación de que las mutaciones de alfa-cristalina muestran una asociación con la formación de cataratas.

El dominio N-terminal de la alfa-cristalina no es necesario para la dimerización o la actividad chaperona, pero parece ser necesario para la formación de agregados de orden superior.

Cristalinina beta y gamma

La beta y la gamma cristalina forman una familia separada. Estructuralmente, las cristalinas beta y gamma están compuestas por dos dominios similares que, a su vez, están compuestos cada uno por dos motivos similares con los dos dominios conectados por un péptido de conexión corto . Cada motivo, que tiene una longitud de aproximadamente cuarenta residuos de aminoácidos, está plegado en un patrón distintivo de clave griega . Sin embargo, la beta cristalina es un oligómero , compuesto por un grupo complejo de moléculas, mientras que la gamma cristalina es un monómero más simple .

Referencias

Otras lecturas

enlaces externos

• Crystallins en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
• alfa-cristalinas en los encabezados de temas médicos de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. (MeSH)
• Estructuras de cristal de cristalino de la lente por Christine Slingsby, Birkbeck College
• Crystallins: Molécula del mes , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank